Die zeitliche Stabilität und zelluläre Lokalisation von Arrestin-Rezeptorkomplexen wird durch die Rezeptorphosphorylierung determiniert.

Die Phosphorylierung G-Protein-gekoppelter Rezeptoren spielt eine bedeutende Rolle für die Interaktion mit Arrestinen und die Rezeptordesensibilisierung. Es ist jedoch unklar, wie unterschiedliche Phosphorylierungsmuster die Interaktion von Arrestin mit Rezeptoren und den nachfolgende Transportmuste...

Ausführliche Beschreibung

Bibliographische Detailangaben

1. Verfasser:	Zindel, Diana
Beteiligte:	Brünemann, Moritz (Prof. Dr.) (BetreuerIn (Doktorarbeit))
Format:	Dissertation
Sprache:	Deutsch
Veröffentlicht:	Philipps-Universität Marburg 2015
Schlagworte:	LC-MS/MS Naturwissenschaften FRET PTH1R arrestins GPCRs FRAP Phosphorylierung Arrestine phosphorylation G-Protein gekoppelte Rezeptoren Tandem-Massenspektrometrie Fluoreszenz-Resonanz-Energie-Transfer Natural sciences & mathematics
Online-Zugang:	PDF-Volltext
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