Die zeitliche Stabilität und zelluläre Lokalisation von Arrestin-Rezeptorkomplexen wird durch die Rezeptorphosphorylierung determiniert.

Die zeitliche Stabilität und zelluläre Lokalisation von Arrestin-Rezeptorkomplexen wird durch die Rezeptorphosphorylierung determiniert.

Die Phosphorylierung G-Protein-gekoppelter Rezeptoren spielt eine bedeutende Rolle für die Interaktion mit Arrestinen und die Rezeptordesensibilisierung. Es ist jedoch unklar, wie unterschiedliche Phosphorylierungsmuster die Interaktion von Arrestin mit Rezeptoren und den nachfolgende Transportmuste...

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Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
1. Verfasser: Zindel, Diana
Beteiligte: Brünemann, Moritz (Prof. Dr.) (BetreuerIn (Doktorarbeit))
Format: Dissertation
Sprache:Deutsch
Veröffentlicht: Philipps-Universität Marburg 2015
Schlagworte:
LC-MS/MS
Naturwissenschaften
phosphorylation
FRAP
GPCRs
PTH1R
Phosphorylierung
Arrestine
G-Protein gekoppelte Rezeptoren
Tandem-Massenspektrometrie
FRET
Fluoreszenz-Resonanz-Energie-Transfer
arrestins
Natural sciences & mathematics
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Signatur: urn:nbn:de:hebis:04-z2015-03697
Publikationsdatum: 2016-02-04
Quelle: Zindel D, Butcher AJ, Al-Sabah S, Lanzerstofer P, Weghuber J, Tobin AB, Bünemann M, and Krasel C (2015) Engineered hyperphosphorylation of the β2-adrenoceptor prolongs arrestin-3 binding and induces arrestin internalization. Mol Pharmacol 87:349–362.
Datum der Annahme: 2015-07-21
Downloads: 58 (2024), 125 (2023), 174 (2022), 183 (2021), 208 (2020), 189 (2019), 104 (2018)
Lizenz: https://rightsstatements.org/vocab/InC-NC/1.0/
Zugangs-URL: https://archiv.ub.uni-marburg.de/diss/z2015/0369
https://doi.org/10.17192/z2015.0369

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