Die zeitliche Stabilität und zelluläre Lokalisation von Arrestin-Rezeptorkomplexen wird durch die Rezeptorphosphorylierung determiniert.

Die Phosphorylierung G-Protein-gekoppelter Rezeptoren spielt eine bedeutende Rolle für die Interaktion mit Arrestinen und die Rezeptordesensibilisierung. Es ist jedoch unklar, wie unterschiedliche Phosphorylierungsmuster die Interaktion von Arrestin mit Rezeptoren und den nachfolgende Transportmuste...

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Détails bibliographiques

Auteur principal:	Zindel, Diana
Autres auteurs:	Brünemann, Moritz (Prof. Dr.) (Directeur de thèse)
Format:	Dissertation
Langue:	allemand
Publié:	Philipps-Universität Marburg 2015
Sujets:	LC-MS/MS Naturwissenschaften FRET PTH1R arrestins GPCRs FRAP Phosphorylierung Arrestine phosphorylation G-Protein gekoppelte Rezeptoren Tandem-Massenspektrometrie Fluoreszenz-Resonanz-Energie-Transfer Natural sciences & mathematics
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