Die zeitliche Stabilität und zelluläre Lokalisation von Arrestin-Rezeptorkomplexen wird durch die Rezeptorphosphorylierung determiniert.
Die Phosphorylierung G-Protein-gekoppelter Rezeptoren spielt eine bedeutende Rolle für die Interaktion mit Arrestinen und die Rezeptordesensibilisierung. Es ist jedoch unklar, wie unterschiedliche Phosphorylierungsmuster die Interaktion von Arrestin mit Rezeptoren und den nachfolgende Transportmuste...
Gespeichert in:
| 主要作者: | |
|---|---|
| 其他作者: | |
| 格式: | Dissertation |
| 語言: | 德语 |
| 出版: |
Philipps-Universität Marburg
2015
|
| 主題: | |
| 在線閱讀: | PDF-Volltext |
| 標簽: |
沒有標簽, 成為第一個標記此記錄!
|
因特網
PDF-Volltext| 索引號: |
urn:nbn:de:hebis:04-z2015-03697 |
|---|---|
| Publikationsdatum: |
2016-02-04 |
| Quelle: |
Zindel D, Butcher AJ, Al-Sabah S, Lanzerstofer P, Weghuber J, Tobin AB, Bünemann M, and Krasel C (2015) Engineered hyperphosphorylation of the β2-adrenoceptor prolongs arrestin-3 binding and induces arrestin internalization. Mol Pharmacol 87:349–362. |
| Datum der Annahme: |
2015-07-21 |
| Downloads: |
51 (2025), 158 (2024), 125 (2023), 174 (2022), 183 (2021), 208 (2020), 189 (2019), 104 (2018) |
| Lizenz: |
https://rightsstatements.org/vocab/InC-NC/1.0/ |
| Zugangs-URL: |
https://archiv.ub.uni-marburg.de/diss/z2015/0369 https://doi.org/10.17192/z2015.0369 |