Molekulare Kapseln und Protein - Rezeptoren auf Calixaren - Basis
Im Rahmen dieser Dissertation wurden molekulare Kapseln durch Selbstorganisation zweier ionischer Calix[4]arenhalbschalen in polarer Lösung hergestellt und mittels verschiedener Methoden wie NMR - Titration, Job, NOESY - Experimenten detailliert untersucht. Weiterhin wurden die k...
Gespeichert in:
1. Verfasser: | |
---|---|
Beteiligte: | |
Format: | Dissertation |
Sprache: | Deutsch |
Veröffentlicht: |
Philipps-Universität Marburg
2003
|
Schlagworte: | |
Online-Zugang: | PDF-Volltext |
Tags: |
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
Zusammenfassung: | Im Rahmen dieser Dissertation wurden molekulare
Kapseln durch Selbstorganisation zweier ionischer
Calix[4]arenhalbschalen in polarer Lösung hergestellt und
mittels verschiedener Methoden wie NMR - Titration, Job, NOESY
- Experimenten detailliert untersucht. Weiterhin wurden die
kapseln durch ESI-MS genau charakterisiert. Zum erstenmal
gelang uns die Bestimmung der relativen Stabilität der
selbstorganisierten Kapseln in Lösung. Unsere Ergebnisse
belegen eine relativ gute Übereinstimmung zwischen
Bindungskonstanten aus der Lösung (NMR-Titration) und absoluten
Peakintensitäten in den ESI-MS Spektren. Über MS/MS-Experimente
gelang darüber hinaus die Bestimmung der Stabilität der
molekularen Kapseln in der Gasphase. Wegen des amphiphilen
Charakters des Calix[4]arentetraphosphonats wurde es in eine
Stearinsäure - Monoschicht an der Luft/Wasser-Grenzfläche
eingelagert. Dadurch wurde ein biomimetisches Membrane - Modell
mit darin befindlichen mobilem Rezeptoren aufgebaut. Mit Hilfe
dessen können Proteine je nach IEP in bis zu nanomolaren
Konzentrationen in Wasser, Puffer - Lösung bzw. Salz - Lösung
nachgewiesen werden. |
---|---|
Umfang: | 153 Seiten |
DOI: | 10.17192/z2004.0069 |