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Erkennen von Proteinoberflächen durch ungewöhnliche Substrat-analoge Inhibitoren am Beispiel der cAMP-abhängigen Proteinkinase A
Im Rahmen dieser Arbeit sollten innerhalb eines Kooperationsprojektes mit den Arbeitsgruppen GEYER und DEHNEN aus Marburg und SCHREINER aus Gießen, nach Maßgabe des LOEWE-SynChemBio-Projektes, mehrere Konzepte zur Entwicklung neuer selektiver peptidischer Inhibitoren für Proteinkinasen entwickelt...
Gorde:
| Egile nagusia: | |
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| Beste egile batzuk: | |
| Formatua: | Dissertation |
| Hizkuntza: | alemana |
| Argitaratua: |
Philipps-Universität Marburg
2017
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| Gaiak: | |
| Sarrera elektronikoa: | PDF testu osoa |
| Etiketak: |
Etiketa erantsi
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| Gaia: | Im Rahmen dieser Arbeit sollten innerhalb eines Kooperationsprojektes mit den
Arbeitsgruppen GEYER und DEHNEN aus Marburg und SCHREINER aus Gießen, nach
Maßgabe des LOEWE-SynChemBio-Projektes, mehrere Konzepte zur Entwicklung neuer
selektiver peptidischer Inhibitoren für Proteinkinasen entwickelt und mithilfe von
Bindungsassays, Proteinkristallisation und Röntgenstrukturanalyse verifiziert werden.
Im Rahmen dieses Projektes sollte versucht werden, Ribo-Aminosäuren innerhalb des peptidischen Liganden PKI einzuführen, um einen Ansatzpunkt für Reaktionen mit Boronsäuren zu erhalten. Anschließend sollten Derivate des literaturbekannten, hochaffinen Inhibitors Fasudil, der innerhalb der ATP-Bindetasche von Kinasen bindet, mit einer Phenylboronsäure-Gruppe synthetisiert werden. Die in Folge der Bindung der Fasudil-Derivate an die PKA in Richtung der Peptid-Bindetasche ausgerichtete Phenylboronsäure sollte analog wie in DMSO NMR-spektroskopisch durch Dr. ROMINA KIRSCHNER nachgewiesen, in Lösung mit der Ribose des peptidischen Liganden reagieren und somit beide Bindestellen verknüpfen. |
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| Deskribapen fisikoa: | 207 Seiten |
| DOI: | 10.17192/z2018.0044 |