Inhibition der bakteriellen RNA-basierten Ribonuklease P und Untersuchungen zum Reaktionsmechanismus der Protein-basierten Ribonuklease P aus Arabidopsis thaliana
Die Ribonuklease P (RNase P) ist ein aus verschiedenen Blickwinkeln sehr interessantes Biomolekül, das für die 5‘-Maturierung von Vorläufer-tRNAs (Prä-tRNAs) verantwortlich ist. Das bakterielle Enzym ist ein Ribozym, das aus einer RNA- und einer kleinen Protein-Untereinheit besteht, wobei die RNA-Un...
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| Үндсэн зохиолч: | |
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| Бусад зохиолчид: | |
| Формат: | Dissertation |
| Хэл сонгох: | герман |
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Philipps-Universität Marburg
2016
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| Нөхцлүүд: | |
| Онлайн хандалт: | PDF-н бүрэн текст |
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| Тойм: | Die Ribonuklease P (RNase P) ist ein aus verschiedenen Blickwinkeln sehr interessantes Biomolekül, das für die 5‘-Maturierung von Vorläufer-tRNAs (Prä-tRNAs) verantwortlich ist. Das bakterielle Enzym ist ein Ribozym, das aus einer RNA- und einer kleinen Protein-Untereinheit besteht, wobei die RNA-Untereinheit der katalytisch aktive Teil ist. Damit unterscheidet sich das bakterielle Enzym architektonisch signifikant von RNase P-Enzymen aus den anderen Domänen des Lebens (Archaea und Eukarya), die einen deutlich erhöhten Proteinanteil besitzen. In höheren Eukaryonten wurden zudem RNase P-Enzyme gefunden, die aus einem singulären Protein bestehen und über keine RNA-Untereinheit mehr verfügen. Im menschlichen Organismus existieren zwei verschiedene RNase P-Enzyme. Die nukleäre RNase P besitzt einen RNA-Anteil und darüber hinaus zehn zusätzliche Proteinuntereinheiten. Die mitochondriale RNase P besteht aus einem ternären Proteinkomplex ohne RNA-Komponente. Diese Strukturunterschiede sowie die essenzielle Funktion der RNase P machen das bakterielle Enzym zu einer interessanten Zielstruktur für die Entwicklung neuer Antibiotika. Da es bisher keine Antibiotika gibt, die primär an die RNase P binden und damit die Bereitstellung maturer tRNAs für die Proteinbiosynthese hemmen, wäre ein solches Antibiotikum vermutlich eine wirksame neue Waffe gegen multiresistente Problemkeime. |
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| Биет тодорхойлолт: | 150 Seiten |
| DOI: | 10.17192/z2016.0677 |