β-Turns jenseits natürlicher Limitierungen - Flexible und rigide Dipeptidbausteine in der Proteinumgebung des Foldon-Trimers und seinem isolierten b-hairpin

β-Turns jenseits natürlicher Limitierungen - Flexible und rigide Dipeptidbausteine in der Proteinumgebung des Foldon-Trimers und seinem isolierten b-hairpin

β-turns vermitteln eine Vielzahl unterschiedlicher Protein-Erkennungsprozesse im menschlichen Organismus, obwohl die Torsionswinkelpräferenzen der kanonischen Aminosäuren die zugänglichen b-turn-Geometrien und -Beweglichkeit einschränken. Die organische Chemie kann diese Limitierungen überschreiten:...

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Tallennettuna:
Bibliografiset tiedot
Päätekijä: Körling, Matthias
Muut tekijät: Geyer, Armin (Prof. Dr.) (BetreuerIn (Doktorarbeit))
Aineistotyyppi: Dissertation
Kieli:saksa
Julkaistu: Philipps-Universität Marburg 2015
Aiheet:
Peptide
peptide synthesis
Chemie
Faltungspopulation, Bindungsepitop
Magnetische Kernresonanz
β-hairpin Peptide
β-hairpin peptides
protein design
Peptidsynthese
binding epitope
Proteindesign
fold population
Chemische Synthese
Chemistry & allied sciences
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