β-Turns jenseits natürlicher Limitierungen - Flexible und rigide Dipeptidbausteine in der Proteinumgebung des Foldon-Trimers und seinem isolierten b-hairpin

β-turns vermitteln eine Vielzahl unterschiedlicher Protein-Erkennungsprozesse im menschlichen Organismus, obwohl die Torsionswinkelpräferenzen der kanonischen Aminosäuren die zugänglichen b-turn-Geometrien und -Beweglichkeit einschränken. Die organische Chemie kann diese Limitierungen überschreiten:...

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Библиографические подробности

Главный автор:	Körling, Matthias
Другие авторы:	Geyer, Armin (Prof. Dr.) (Научный руководитель)
Формат:	Dissertation
Язык:	немецкий
Опубликовано:	Philipps-Universität Marburg 2015
Предметы:	binding epitope Peptidsynthese Proteindesign Peptide Chemie β-hairpin peptides Magnetische Kernresonanz fold population protein design β-hairpin Peptide Faltungspopulation, Bindungsepitop peptide synthesis Chemische Synthese Chemistry & allied sciences
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