Molekulare Kapseln und Protein - Rezeptoren auf Calixaren - Basis

Im Rahmen dieser Dissertation wurden molekulare Kapseln durch Selbstorganisation zweier ionischer Calix[4]arenhalbschalen in polarer Lösung hergestellt und mittels verschiedener Methoden wie NMR - Titration, Job, NOESY - Experimenten detailliert untersucht. Weiterhin wurden die k...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
1. Verfasser: Zadmard, Reza
Beteiligte: Schrader, Thomas (BetreuerIn (Doktorarbeit))
Format: Dissertation
Sprache:Deutsch
Veröffentlicht: Philipps-Universität Marburg 2003
Schlagworte:
Online Zugang:PDF-Volltext
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Beschreibung
Zusammenfassung:Im Rahmen dieser Dissertation wurden molekulare Kapseln durch Selbstorganisation zweier ionischer Calix[4]arenhalbschalen in polarer Lösung hergestellt und mittels verschiedener Methoden wie NMR - Titration, Job, NOESY - Experimenten detailliert untersucht. Weiterhin wurden die kapseln durch ESI-MS genau charakterisiert. Zum erstenmal gelang uns die Bestimmung der relativen Stabilität der selbstorganisierten Kapseln in Lösung. Unsere Ergebnisse belegen eine relativ gute Übereinstimmung zwischen Bindungskonstanten aus der Lösung (NMR-Titration) und absoluten Peakintensitäten in den ESI-MS Spektren. Über MS/MS-Experimente gelang darüber hinaus die Bestimmung der Stabilität der molekularen Kapseln in der Gasphase. Wegen des amphiphilen Charakters des Calix[4]arentetraphosphonats wurde es in eine Stearinsäure - Monoschicht an der Luft/Wasser-Grenzfläche eingelagert. Dadurch wurde ein biomimetisches Membrane - Modell mit darin befindlichen mobilem Rezeptoren aufgebaut. Mit Hilfe dessen können Proteine je nach IEP in bis zu nanomolaren Konzentrationen in Wasser, Puffer - Lösung bzw. Salz - Lösung nachgewiesen werden.
DOI:10.17192/z2004.0069