Substratstereochemie und Untersuchungen zum Mechanismus der 4-Hydroxybutyryl-CoA-Dehydratase aus Clostridium aminobutyricum

Substratstereochemie und Untersuchungen zum Mechanismus der 4-Hydroxybutyryl-CoA-Dehydratase aus Clostridium aminobutyricum

Die 4-Hydroxybutyryl-CoA-Dehydratase ist das Schlüsselenzym in der Fermentation von 4 Aminobutyrat zu Acetat, Ammoniak und Butyrat in Clostridium aminobutyricum. Darüber hinaus wurde die Dehydratase im 3-Hydroxypropionat/4-Hydroxybutyrat Zyklus in Metallosphaera sedula als Bindeglied des bisher unen...

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Autore principale: Friedrich, Peter
Altri autori: Buckel, Wolfgang (Prof. Dr.) (Relatore della tesi)
Natura: Dissertation
Lingua:tedesco
Pubblicazione: Philipps-Universität Marburg 2008
Soggetti:
Hydroxybutyryl-CoA-Dehydratase <4->, Radikalreaktion
Ketylradikal
4-Hydroxybutyryl-CoA dehydratase
Biowissenschaften, Biologie
Eisen-Schwefel-Proteide
Clostridia
Ketyle
Stereochemistry
Enzym-Mechanismus
[4-Fe-4S]cluster
Stereochemie
Flavoenzym
[4Fe-4S]-Cluster
Clostridium aminobutyricum
Gammaaminobuttersäure
Life sciences
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