Inhibitor Synthesis and Biophysical Characterization of Protein–Ligand–Solvent Interactions An Analysis of the Thermodynamics and Kinetics of Ligand Binding to Thermolysin

Inhibitor Synthesis and Biophysical Characterization of Protein–Ligand–Solvent Interactions An Analysis of the Thermodynamics and Kinetics of Ligand Binding to Thermolysin

In the pre-clinical development stages of most drug design campaigns, the equilibrium binding affinity of a prospective lead candidate, in the form of an IC50, Kd or ΔG° value, is the most commonly employed benchmark parameter for its effectiveness as a putative drug. Hydrogen bonding, van der Waals...

Ամբողջական նկարագրություն

Պահպանված է:
Մատենագիտական մանրամասներ
Հիմնական հեղինակ: Cramer, Jonathan
Այլ հեղինակներ: Klebe, Gerhard (Prof. Dr.) (Ատենախոսության խորհրդական)
Ձևաչափ: Dissertation
Լեզու:անգլերեն
Հրապարակվել է: Philipps-Universität Marburg 2017
Խորագրեր:
Thermodynamik
Thermodynamics
Thermolysin
Kinetik
Chemische Synthese
Phosphonamidat
Phosphonamidate
Synthesis
Wirkstoff
Kinetics
Synthese
Proteine
ITC
Bindungskinetik
Chemie
SPR
Chemistry & allied sciences
Առցանց հասանելիություն:PDF ամբողջական տեքստ
Ցուցիչներ: Ավելացրեք ցուցիչ
Չկան պիտակներ, Եղեք առաջինը, ով նշում է այս գրառումը!

Նմանատիպ նյութեր