Die zeitliche Stabilität und zelluläre Lokalisation von Arrestin-Rezeptorkomplexen wird durch die Rezeptorphosphorylierung determiniert.

Die zeitliche Stabilität und zelluläre Lokalisation von Arrestin-Rezeptorkomplexen wird durch die Rezeptorphosphorylierung determiniert.

Die Phosphorylierung G-Protein-gekoppelter Rezeptoren spielt eine bedeutende Rolle für die Interaktion mit Arrestinen und die Rezeptordesensibilisierung. Es ist jedoch unklar, wie unterschiedliche Phosphorylierungsmuster die Interaktion von Arrestin mit Rezeptoren und den nachfolgende Transportmuste...

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Autore principale: Zindel, Diana
Altri autori: Brünemann, Moritz (Prof. Dr.) (Relatore della tesi)
Natura: Dissertation
Lingua:German
Pubblicazione: Philipps-Universität Marburg 2015
Soggetti:
LC-MS/MS
Naturwissenschaften
phosphorylation
FRAP
GPCRs
PTH1R
Phosphorylierung
Arrestine
G-Protein gekoppelte Rezeptoren
Tandem-Massenspektrometrie
FRET
Fluoreszenz-Resonanz-Energie-Transfer
arrestins
Natural sciences & mathematics
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