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Zusammenfassung:
Die strikt anaeroben Deltaproteobakterien Geobacter metallireducens und Desulfobacula toluolica sind in der Lage Toluol als einzige Energie- und Kohlenstoffquelle zu nutzen. Der Abbau von Toluol verläuft ähnlich wie in dem denitrifizierenden Organismus Thauera aromatica. Im initialen Schritt entsteht aus Toluol und Fumarat (R)-Benzylsuccinat, katalysiert durch das Enzym (R)-Benzylsuccinat Synthase. Der weitere Abbau von (R)-Benzylsuccinat erfolgt über eine modifizierte b-Oxidation bis hin zum zentralen Intermediat Benzoyl-CoA. In einem frühen Schritt dieser b-Oxidation wird (R)- Benzylsuccinyl-CoA zu (E)-Phenylitaconyl-CoA oxidiert. An dieser Reaktion ist neben der (R)-Benzylsuccinyl-CoA Dehydrogenase (BbsG) auch ein Elektronen-Transferierendes Flavoprotein (EtfBA)beteiligt. Im Gegensatz zu fakultativ anaeroben Organismen, wie beispielsweise T. aromatica, sind in G. metallireducens und D. toluolica die Gene der beiden Untereinheiten des Elektronen-Transferierenden Flavoproteins (etfB und etfA) im bbs-Operon (Beta-Oxidation von Benzylsuccinat) kodiert. Außerdem befindet sich dort ein weiteres Gen (orfX), welches offensichtlich für eine membranständige Oxidoreduktase mit zwei [4Fe-4S]-Clustern kodiert. Ziel dieser Arbeit war es, die (R)-Benzylsuccinyl-CoA Dehydrogenasen mit ihren Elektronen-Transferierenden Flavoproteinen aus den verschiedenen Organismen zu charakterisieren.

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