Der Blaulicht-Photorezeptor Cryptochrom 2 aus Arabidopsis thaliana: Lichtabhängige Phosphorylierung und Interaktionspartner in der Signaltransduktion

Der Blaulicht-Photorezeptor Cryptochrom 2 aus Arabidopsis thaliana: Lichtabhängige Phosphorylierung und Interaktionspartner in der Signaltransduktion

Obwohl über die physiologische Bedeutung der pflanzlichen Cryptochrome bereits viel bekannt ist, und deren nahe Verwandte, die Photolyasen auch molekular sehr detailliert, einschließlich der Struktur auf atomarer Ebene, charakterisiert sind, sind die Mechanismen der Signalwe...

Full beskrivning

Sparad:
Bibliografiska uppgifter
Huvudupphovsman: Müller, Markus Bernd
Övriga upphovsmän: Batschauer, Alfred Prof. Dr. (BetreuerIn (Doktorarbeit))
Materialtyp: Dissertation
Språk:tyska
Publicerad: Philipps-Universität Marburg 2003
Ämnen:
cryptochrome
arabidopsis
Flavine
Schmalwand <Arabidopsis>
Cryptochrom
phosphorylation
Photorezeptor
signal-transduction
Biowissenschaften, Biologie
Lichtabsorption
flavin
Life sciences
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Beskrivning
Sammanfattning:Obwohl über die physiologische Bedeutung der pflanzlichen Cryptochrome bereits viel bekannt ist, und deren nahe Verwandte, die Photolyasen auch molekular sehr detailliert, einschließlich der Struktur auf atomarer Ebene, charakterisiert sind, sind die Mechanismen der Signalweiterleitung bei den Cryptochromen bis heute nur wenig erforscht. Dem Ziel folgend, diese molekularen Prozesse aufzuklären, wurde in dieser Arbeit Arabidopsis- Cryptochrom 2 untersucht. Es wurde dabei die lichtabhängige Phosphorylierung von cry2 entdeckt und näher untersucht. Das Aktionspektrum dieser Phosphorylierung ähnelt dabei stark einem Flavinspektrum. Versuche, die für diesen Prozess verantwortliche Kinase zu identifizieren, konnten nicht abgeschlossen werden. Eine Autophosphorylierungsaktivität wurde in Kooperation mit Margaret Ahmad (Paris) für cry1 gefunden, ist für cry2 bislang aber nicht gezeigt. In Hefe heterolog exprimiertes cry2 zeigt lichtabhängige Effekte, die auf mögliche Eigenschaften von cry2 als Transkriptionsaktivator schließen lassen. Zudem konnte eine DNA- Bindung für in vitro- transkribiertes und -translatiertes cry2 gezeigt werden. Untersuchungen zum Abbauweg von cry2 konnten unsere These eines proteasomalen Abbau von cry2 nicht bestätigen. Die subzelluläre Lokalisation zweier putativer Interaktionspartner von cry2 - At5g26280 und At2g02230 - wurde über konfokale Laserscan- Mikroskopie untersucht. At2g2230 konnte zudem als funktionelles F-Box Protein identifiziert werden.
Fysisk beskrivning:141 Seiten
DOI:10.17192/z2003.0650

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