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Der Blaulicht-Photorezeptor Cryptochrom 2 aus Arabidopsis thaliana: Lichtabhängige Phosphorylierung und Interaktionspartner in der Signaltransduktion
Obwohl über die physiologische Bedeutung der pflanzlichen Cryptochrome bereits viel bekannt ist, und deren nahe Verwandte, die Photolyasen auch molekular sehr detailliert, einschließlich der Struktur auf atomarer Ebene, charakterisiert sind, sind die Mechanismen der Signalwe...
Tallennettuna:
| Päätekijä: | |
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| Muut tekijät: | |
| Aineistotyyppi: | Dissertation |
| Kieli: | saksa |
| Julkaistu: |
Philipps-Universität Marburg
2003
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| Aiheet: | |
| Linkit: | PDF-kokoteksti |
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| Yhteenveto: | Obwohl über die physiologische Bedeutung der
pflanzlichen Cryptochrome bereits viel bekannt ist, und deren
nahe Verwandte, die Photolyasen auch molekular sehr
detailliert, einschließlich der Struktur auf atomarer Ebene,
charakterisiert sind, sind die Mechanismen der
Signalweiterleitung bei den Cryptochromen bis heute nur wenig
erforscht. Dem Ziel folgend, diese molekularen Prozesse
aufzuklären, wurde in dieser Arbeit Arabidopsis- Cryptochrom 2
untersucht. Es wurde dabei die lichtabhängige Phosphorylierung
von cry2 entdeckt und näher untersucht. Das Aktionspektrum
dieser Phosphorylierung ähnelt dabei stark einem
Flavinspektrum. Versuche, die für diesen Prozess
verantwortliche Kinase zu identifizieren, konnten nicht
abgeschlossen werden. Eine Autophosphorylierungsaktivität wurde
in Kooperation mit Margaret Ahmad (Paris) für cry1 gefunden,
ist für cry2 bislang aber nicht gezeigt.
In Hefe heterolog
exprimiertes cry2 zeigt lichtabhängige Effekte, die auf
mögliche Eigenschaften von cry2 als Transkriptionsaktivator
schließen lassen. Zudem konnte eine DNA- Bindung für in vitro-
transkribiertes und -translatiertes cry2 gezeigt werden.
Untersuchungen zum Abbauweg von cry2 konnten unsere These eines
proteasomalen Abbau von cry2 nicht bestätigen. Die subzelluläre
Lokalisation zweier putativer Interaktionspartner von cry2 -
At5g26280 und At2g02230 - wurde über konfokale Laserscan-
Mikroskopie untersucht. At2g2230 konnte zudem als funktionelles
F-Box Protein identifiziert werden. |
|---|---|
| Ulkoasu: | 141 Seiten |
| DOI: | 10.17192/z2003.0650 |