Untersuchungen zum anaeroben Toluol-Stoffwechsel in fakultativ und obligat aneroben Bakterien

Die strikt anaeroben Deltaproteobakterien Geobacter metallireducens und Desulfobacula toluolica sind in der Lage Toluol als einzige Energie- und Kohlenstoffquelle zu nutzen. Der Abbau von Toluol verläuft ähnlich wie in dem denitrifizierenden Organismus Thauera aromatica. Im initialen Schritt entsteh...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
1. Verfasser: Kölzer, Sebastian
Beteiligte: Heider, Johann (Prof. Dr.) (BetreuerIn (Doktorarbeit))
Format: Dissertation
Sprache:Deutsch
Veröffentlicht: Philipps-Universität Marburg 2012
Biologie
Ausgabe:http://dx.doi.org/10.17192/z2013.0375
Schlagworte:
Online Zugang:PDF-Volltext
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Zusammenfassung:Die strikt anaeroben Deltaproteobakterien Geobacter metallireducens und Desulfobacula toluolica sind in der Lage Toluol als einzige Energie- und Kohlenstoffquelle zu nutzen. Der Abbau von Toluol verläuft ähnlich wie in dem denitrifizierenden Organismus Thauera aromatica. Im initialen Schritt entsteht aus Toluol und Fumarat (R)-Benzylsuccinat, katalysiert durch das Enzym (R)-Benzylsuccinat Synthase. Der weitere Abbau von (R)-Benzylsuccinat erfolgt über eine modifizierte b-Oxidation bis hin zum zentralen Intermediat Benzoyl-CoA. In einem frühen Schritt dieser b-Oxidation wird (R)- Benzylsuccinyl-CoA zu (E)-Phenylitaconyl-CoA oxidiert. An dieser Reaktion ist neben der (R)-Benzylsuccinyl-CoA Dehydrogenase (BbsG) auch ein Elektronen-Transferierendes Flavoprotein (EtfBA)beteiligt. Im Gegensatz zu fakultativ anaeroben Organismen, wie beispielsweise T. aromatica, sind in G. metallireducens und D. toluolica die Gene der beiden Untereinheiten des Elektronen-Transferierenden Flavoproteins (etfB und etfA) im bbs-Operon (Beta-Oxidation von Benzylsuccinat) kodiert. Außerdem befindet sich dort ein weiteres Gen (orfX), welches offensichtlich für eine membranständige Oxidoreduktase mit zwei [4Fe-4S]-Clustern kodiert. Ziel dieser Arbeit war es, die (R)-Benzylsuccinyl-CoA Dehydrogenasen mit ihren Elektronen-Transferierenden Flavoproteinen aus den verschiedenen Organismen zu charakterisieren.
DOI:http://dx.doi.org/10.17192/z2013.0375