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Zusammenfassung:
Die Plasmamembran von polarisierten Epithelzellen besteht aus zwei unterschiedlichen Bereichen, einer apikalen und einer basolateralen Domäne. Aufgrund ihrer spezifischen Funktionen weisen sie eine asymmetrische Verteilung von Lipid- und Proteinkomponenten auf. Dies setzt genaue Sortier- und Transportmechanismen voraus, welche neu synthetisiertes Material zu ihrer korrekten Zielmembran befördern. Polypeptide der apikalen Membran erreichen ihre Zielmembran über den sekretorischen Transportweg vom ER durch den Golgi-Apparat zum TGN, von wo sie in apikale Transportvesikel sortiert werden. Die Einsortierung in verschiedene Vesikelpopulationen erfolgt für apikale Proteine abhängig von ihrer raft-Assoziation. Ziel der Arbeit war die Erforschung der Transport- und Sortiermaschinerie im apikalen Transport. Dafür wurden zwei Modellproteine verwendet, die raft-assoziierte SI und die nicht-raft-assoziierte LPH. Biochemische und konfokalmikroskopische Studien konnten zeigen, dass die SI und LPH auf ihrem Weg zur apikalen Membran endosomale Kompartimente durchqueren. Darüber hinaus konnte die Rolle des Lektins Galektin-3 in LPH-tragenden Vesikeln und die Rolle der ALPK-1-Kinase in SI-tragenden Vesikeln charakterisiert werden.

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