Untersuchungen zur Cimicifugasäure- und Fukinolsäurebiosynthese in Actaea racemosa und Petasites japonicus
Bezüglich der Cimicifugasäure- und Fukinolsäurebiosynthese gibt es nach aktuellem Forschungsstand erste Einblicke. Es wurde kürzlich ein Enzym aus Actaea racemosa isoliert und charakterisiert, welches die Fähigkeit besitzt verschiedene Cimicifugasäuren aus Piscidinsäure und verschiedenen Hydroxy...
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| Main Author: | |
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| Contributors: | |
| Format: | Doctoral Thesis |
| Language: | German |
| Published: |
Philipps-Universität Marburg
2024
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| Subjects: | |
| Online Access: | PDF Full Text |
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| Summary: | Bezüglich der Cimicifugasäure- und Fukinolsäurebiosynthese gibt es nach
aktuellem Forschungsstand erste Einblicke. Es wurde kürzlich ein Enzym aus
Actaea racemosa isoliert und charakterisiert, welches die Fähigkeit besitzt
verschiedene Cimicifugasäuren aus Piscidinsäure und verschiedenen
Hydroxyzimtsäure-CoA-Thioestern als Substraten zu katalysieren
(Cimicifugasäure-Synthase). Im Hinblick auf die Fukinsäure- bzw.
Fukinolsäurebiosynthese verbleiben jedoch offene Fragen bezüglich der
Ursprünge der Hydroxygruppe in Kombination mit einer Kohlenstoff-Einheit in
Piscidin- bzw. Fukinsäure.
Im Rahmen dieser Arbeit wurden Untersuchungen zur Cimicifugasäure- und
Fukinolsäurebiosynthese in Actaea racemosa und Petasites japonicus
durchgeführt. Es gelang die Isolierung und Charakterisierung einer
Hydroxy(phenyl)pyruvat Reduktase (H(P)PR) aus A. racemosa (ArH(P)PR). Die
Bestimmung der kinetischen Parameter ergab, dass NADPH das bevorzugte
Co-Substrat und β-Hydroxypyruvat das präferierte Substrat darstellen. Dem
Enzym kann somit sowohl eine HPPR, als auch eine Hydroxypyruvat Reduktase-
Aktivität zugeschrieben werden. Expressionsanalysen der ArH(P)PR ergaben,
dass dieses Enzym in den oberirdischen Pflanzenorganen zu finden ist.
Die ArH(P)PR könnte, zusammen mit der Tyrosin Aminotransferase (TAT), eine
wichtige Rolle bei der Biogenese der Fukinolsäure und der Cimcifugasäuren
spielen. Für nähere Analysen zu dieser Hypothese wurde in dieser Arbeit
zusätzlich die TAT aus A. racemosa (ArTAT) charakterisiert. Für die Substrate
2-Oxoglutarat und L-Tyrosin konnten die kinetischen Parameter bestimmt
werden. Weiterhin konnte bestätigt werden, dass die ArTAT Prephenat, Pyruvat
und Oxalacetat umsetzt.
Daneben wurden weitere Untersuchungen bezüglich der gebildeten
Fukinolsäuremengen in in vitro-Kulturen in unterschiedlichen Nährmedien, durch
Elicitierung und im zeitlichen Verlauf durchgeführt. Hierbei zeichnete sich deutlich
ab, dass die Fukinolsäuremenge aus frischem Blattmaterial (A. racemosa,
P. japonicus) im Vergleich zu den Zellkulturen stets größer war. Weiterhin
erbrachte die Elicitierung mit Suberoylhydroxamsäure (in DMSO), einem Histon
Deacetylase-Hemmstoff, selbst keinen Einfluss auf die Fukinolsäuremenge in
A. racemosa, jedoch ließ die Behandlung nur mit dem Lösungsmittel die
Fukinolsäurebildung zunehmen. |
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| DOI: | 10.17192/z2025.0074 |