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Identifikation neuer Komponenten der dritten Plastidenmembran und Subkompartimentierung des endoplasmatischen Retikulums in Phaeodactylum tricornutum
Durch einen Prozess, der als sekundäre Endosymbiose bezeichnet wird, wurde eine Rotalge als Endosymbiont aufgenommen. Dies führte zur Entstehung der komplexen Plastiden von Cryptophyten, Haptophyten, Heterokontophyten und Apicomplexa. Das Genom dieser ehemaligen Rotalge wurde im Laufe der Evolution...
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| 1. Verfasser: | |
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| Beteiligte: | |
| Format: | Dissertation |
| Sprache: | Deutsch |
| Veröffentlicht: |
Philipps-Universität Marburg
2017
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| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | PDF-Volltext |
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| Zusammenfassung: | Durch einen Prozess, der als sekundäre Endosymbiose bezeichnet wird, wurde eine Rotalge als Endosymbiont aufgenommen. Dies führte zur Entstehung der komplexen Plastiden von Cryptophyten, Haptophyten, Heterokontophyten und Apicomplexa. Das Genom dieser ehemaligen Rotalge wurde im Laufe der Evolution dramatisch reduziert und zum größten Teil in den Wirtskern transferiert. Dies führte dazu, dass die meisten plastidären Proteine nun im Zellkern des Wirtes kodiert sind und aus dem Cytosol in die Plastide importiert werden müssen. Es mussten entsprechende Translokationsmechanismen entwickelt werden. Im Rahmen dieser Arbeit wurde versucht neue Komponenten der dritten Plastidenmembran zu identifizieren, welche auf die äußere Chloroplastenmembran primärer Plastiden zurückgeht. Diese Membran unterscheidet sich von anderen plastidären Membranen durch die Präsenz von β-barrel Proteinen, die für die äußeren Membranen von Gram-negativen Bakterien, Mitochondrien und Chloroplasten charakteristisch sind. Mit Hilfe verschiedener Algorithmen wurden putative plastidäre β-barrel Proteine vorhergesagt und als Fusionsproteine in P. tricornutum lokalisiert. Es wurden von 23 Proteinen, vier in der Plasmamembran, vier im Cytosol, fünf im ER, fünf außerhalb der Plastide und fünf in der Plastide lokalisiert. Es konnte kein Protein in der dritten Plastidenmembran identifiziert werden. Die Vorhersagealgorithmen sind nicht dafür geeignet eukaryote Proteome auf β-barrel Proteine hin zu analysieren. Des Weiteren lag ein anderes Problem in der Beschaffenheit der Genmodelle, welche die Basis der Vorhersage bildeten.
In einem zweiten Projekt wurde die Subkompartimentierung des ERs in P. tricornutum untersucht. Basierend auf der Erkenntnis, dass das ER in ein hostER, die Kernhülle (NE) und das cER eingeteilt werden kann, wurde untersucht, ob sich hER und cER in ihrer Funktion unterscheiden. Basierend auf der Annahme, dass hER und cER durch den Tag-Nacht-Zyklus der Photosynthese unterschiedlichen physiologischen Bedingungen ausgesetzt sind, wurde gefolgert, dass einige Funktionen wie zum Beispiel die Proteinqualitätskontrolle und -faltung auf das hER beschränkt sein könnten. Daher wurden Faktoren der UPR in P. tricornutum untersucht. Überraschenderweise konnten IRE1 und PERK in Heterokontophyten und Haptophyten identifiziert werden. Lokalisationsstudien der UPR-Faktoren zeigten, dass diese hauptsächlich auf das hER und den NE beschränkt sind, wohingegen hDer1-2 als Beispiel für Proteindegradation im gesamten ER und Transporterproteine wie Tpt1 hauptsächlich im cER vorhanden sind. Die Abwesenheit der UPR im cER lässt sich durch die Physiologie begründen. Außerdem wirft die Präsenz von PERK und IRE1 in Protisten ein neues Licht auf die Sichtweise der Evolution der UPR. So ist eine alternative Entstehungsgeschichte der UPR denkbar. |
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| Umfang: | 126 Seiten |
| DOI: | 10.17192/z2018.0045 |