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Strukturelle Basis signalinduzierter Änderungen in Phytochrom B sowie der Phytochrom-assoziierten Proteinphosphatase PAPP5
Pflanzen haben auf Grund ihrer sessilen Lebensweise im Laufe der Evolution komplexe Mechanismen entwickelt, um ihr Überleben zu sichern. Speziell Licht ist sowohl für die Photosynthese als auch die Aufnahme von Informationen über die Umgebung essentiell. Hierfür haben Pflanzen verschiedene Photoreze...
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| 1. Verfasser: | |
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| Beteiligte: | |
| Format: | Dissertation |
| Sprache: | Deutsch |
| Veröffentlicht: |
Philipps-Universität Marburg
2016
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| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | PDF-Volltext |
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| Zusammenfassung: | Pflanzen haben auf Grund ihrer sessilen Lebensweise im Laufe der Evolution komplexe Mechanismen entwickelt, um ihr Überleben zu sichern. Speziell Licht ist sowohl für die Photosynthese als auch die Aufnahme von Informationen über die Umgebung essentiell. Hierfür haben Pflanzen verschiedene Photorezeptoren ent-wickelt, von denen die Phytochrome die am besten charakterisierten Vertreter darstellen. Durch die Absorption von rotem Licht findet eine reversible Umwandlung des Grundzustandes Pr (engl.: Red) in die in Pflanzen aktive Form Pfr (engl.: Far-red) statt. Für Pflanzen konnte bislang nur eine Kristallstruktur im Pr Zustand von Phytochrom B erhalten werden.
Diese Arbeit bietet eine detaillierte Analyse der konformationellen Änderungen des photosensorischen Moduls von Arabidopsis thaliana (At) PhyB zwischen der Pr und der Pfr Form durch Wasserstoff-Deuterium-Austausch Messungen. Des Weiteren konnten ein Einfluss der N-terminalen Erweiterung (NTE) auf den Chromophor nachgewiesen werden und mithilfe der Vermessung einer Deletionsvariante ohne NTE mittels Wasserstoff-Deuterium-Austausch erstmals ein Packungsmodell für die N-terminale Erweiterung von PhyB entwickelt werden.
Weiterhin konnte die Struktur einer mit Phytochromen interagierende Phosphatase, PAPP5, gelöst und die Interaktion mit dem NTE von PhyB nachgewiesen werden. Die Struktur von PAPP5 zeigt eine Autoinhibition durch die N-terminale TPR Domäne so-wie das C-terminale inhibierende Motiv. Hierbei konnten die verantwortlichen Reste in der TPR Domäne und in dem C-terminalen Motivs identifiziert werden. CD-spek-troskopische Messungen und Wasserstoff-Deuterium-Austausch-Experimente liefer-ten Daten zur Entwicklung eines Modells der PAPP5-Aktivierung durch Fettsäuren.
Ein weiterer Aspekt dieser Arbeit bestand darin ein Hybridsystem zu entwickeln, das einen einfacheren Zugang zur biophysikalischen Analyse pflanzlicher Phytochrome ermöglicht. Hierfür wurden die PAS und GAF Domäne des cyanobakteriellen Phytochroms SynCph1 mit der PHY Domäne aus PhyB fusioniert. Zwar zeigte das Hybrid keine vollständige Photokonversion, dennoch war es in der Lage eine lichtabhängige Wechselwirkung mit der Phosphatase PAPP2c einzugehen. |
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| Umfang: | 247 Seiten |
| DOI: | 10.17192/z2017.0078 |