Dynamics in bacterial flagellar systems

Bakterienzellen sind hinsichtlich ihrer Form, Struktur und Funktionalität hoch organisiert. Insbesondere Komponenten, die an der von Flagellen angetriebenen Motilität und Chemotaxis beteiligt sind, bedürfen einer präzisen räumlichen und zeitlichen Regulierung um eine Energieverschwendung zu vermeiden. Trotz der stringenten Regulierung sind die flagellare Motilität sowie die Chemotaxis temporären Anpassungen an extra- und intrazellulärer Signale unterworfen. Die Balance zwischen Regulierung und flexibler Anpassung ermöglicht es Bakterienpopulationen in wechselnden und potenziell nährstoffarmen Umgebungen effizient zu wachsen. Die hier vorgelegte Dissertation fokussiert sich auf die im γ-Proteobacterium Shewanella oneidensis MR-1 gefundene Anpassung der Flagellen-vermittelten Motilität durch den dynamischen Austausch von Motorkomponenten und ein System in Shewanella putrefaciens CN-32, das die polare Lokalisation mehrerer Proteine, unter anderem die des Chemotaxis-Systems, gewährleistet. S. oneidensis MR-1 verfügt über ein einzelnes polares Flagellensystem sowie zwei Ionenkanal-Typen, die so genannten Statoren, die die Flagellenrotation antreiben können. Das zweite Kapitel zeigt, dass beide Statoren, der native Na+-abhängige PomAB und mutmaßlich erworbene H+-abhängige MotAB Komplex, allein ausreichen um die bakterielle Beweglichkeit in planktonischer Umgebung zu gewährleisten. Abhängig von der Salzkonzentration des jeweiligen Habitats können die Statoren in variierenden Zusammensetzungen mit dem Rotor interagieren. S. oneidensis MR-1 verfügt somit möglicherweise über einen Hybridmotor. Der wichtigste Umweltfaktor, der den Statoraustausch beeinflusst, ist die externe Na+-Konzentration. Die Funktionalität von MotAB scheint darüber hinaus an das Membranpotential und die Belastung des Flagellums gebunden zu sein. Die limitierte Funktionalität von MotAB kann durch Punktmutationen in der „Plug“-Domäne von MotB überwunden werden. Diese Mutationen führen möglicherweise zu Änderungen der Kanaleigenschaften und/ oder seiner Fähigkeit, die Belastung der Flagelle zu detektieren. Bei dem zweiten untersuchten System handelt es sich um ein Markierungsprotein, das verschiedenen zellulären Prozessen einschließlich Chemotaxis als Organisationsplattform dient. Dieses Transmembranprotein wurde als funktionelles Ortholog von Vibrio cholerae HubP identifiziert. In S. putrefaciens CN-32 ist es für die polare Lokalisierung und möglicherweise auch für die korrekte Funktion der Chemotaxis-Komponenten erforderlich, jedoch nicht für die Platzierung des Flagellums, deren Lokalisierung wiederum von der GTPase FlhF abhängt. Die polare Lokalisierung von HubP selbst wird möglicherweise durch dessen LysM Peptidoglykan-Bindungsdomäne bedingt. Da die Schwimmgeschwindigkeit nach einer Deletion von hubP geringer ausfiel, könnte eine bisher nicht identifizierte Komponente der flagellaren Motilität HubP für ihre ordnungsgemäße Funktion benötigen. Darüber hinaus ist die „twitching“ Motilität und die Lokalisation des chromosomalen Teilungsapparates beeinträchtig. Aufgrund seiner strukturellen Ähnlichkeit zu FimV von Pseudomonas aeruginosa und den teilweise übereinstimmenden Phänotypen bei deren Deletion, scheinen HubP und FimV Homologe, die sich durch ihren konservierten N-terminalen periplasmatischen Abschnitt und eine stark variable sauren zytoplasmatischen Teil kennzeichnen, gemeinsam eine Gruppe polare Markerproteine zu bilden. Diese Markerproteine können in verschiedenen bakteriellen Spezies für unterschiedliche Zellfunktionen wichtig sein.