Die zeitliche Stabilität und zelluläre Lokalisation von Arrestin-Rezeptorkomplexen wird durch die Rezeptorphosphorylierung determiniert.

Die Phosphorylierung G-Protein-gekoppelter Rezeptoren spielt eine bedeutende Rolle für die Interaktion mit Arrestinen und die Rezeptordesensibilisierung. Es ist jedoch unklar, wie unterschiedliche Phosphorylierungsmuster die Interaktion von Arrestin mit Rezeptoren und den nachfolgende Transportmuste...

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Bibliographic Details

Main Author:	Zindel, Diana
Contributors:	Brünemann, Moritz (Prof. Dr.) (Thesis advisor)
Format:	Doctoral Thesis
Language:	German
Published:	Philipps-Universität Marburg 2015
Subjects:	FRET Naturwissenschaften arrestins GPCRs LC-MS/MS Phosphorylierung Arrestine phosphorylation G-Protein gekoppelte Rezeptoren Tandem-Massenspektrometrie Fluoreszenz-Resonanz-Energie-Transfer PTH1R FRAP Natural sciences & mathematics
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