Die zeitliche Stabilität und zelluläre Lokalisation von Arrestin-Rezeptorkomplexen wird durch die Rezeptorphosphorylierung determiniert.

Die Phosphorylierung G-Protein-gekoppelter Rezeptoren spielt eine bedeutende Rolle für die Interaktion mit Arrestinen und die Rezeptordesensibilisierung. Es ist jedoch unklar, wie unterschiedliche Phosphorylierungsmuster die Interaktion von Arrestin mit Rezeptoren und den nachfolgende Transportmuste...

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Main Author: Zindel, Diana
Contributors: Brünemann, Moritz (Prof. Dr.) (Thesis advisor)
Format: Doctoral Thesis
Language:German
Published: Philipps-Universität Marburg 2015
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Call Number: urn:nbn:de:hebis:04-z2015-03697
Publication Date: 2016-02-04
Source: Zindel D, Butcher AJ, Al-Sabah S, Lanzerstofer P, Weghuber J, Tobin AB, Bünemann M, and Krasel C (2015) Engineered hyperphosphorylation of the β2-adrenoceptor prolongs arrestin-3 binding and induces arrestin internalization. Mol Pharmacol 87:349–362.
Date of Acceptance: 2015-07-21
Downloads: 74 (2024), 125 (2023), 174 (2022), 183 (2021), 208 (2020), 189 (2019), 104 (2018)
License: https://rightsstatements.org/vocab/InC-NC/1.0/
Access URL: https://archiv.ub.uni-marburg.de/diss/z2015/0369
https://doi.org/10.17192/z2015.0369