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Der Nachweis eines Mitglieds der OMP85-Proteinfamilie im Apikoplasten von Toxoplasma gondii
Der intrazelluläre Parasit Toxoplasma gondii zeichnet sich wie die meisten Mitglieder der Chromalveolaten durch den Besitz einer sekundären Plastide aus, die man als Apikoplasten bezeichnet. Diese Art von Plastide ist durch einen Vorgang der sekundären Endosymbiose entstanden, bei der ein Rhodophyt...
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| 1. Verfasser: | |
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| Beteiligte: | |
| Format: | Dissertation |
| Sprache: | Deutsch |
| Veröffentlicht: |
Philipps-Universität Marburg
2012
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| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | PDF-Volltext |
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| Zusammenfassung: | Der intrazelluläre Parasit Toxoplasma gondii zeichnet sich wie die meisten Mitglieder der Chromalveolaten durch den Besitz einer sekundären Plastide aus, die man als Apikoplasten bezeichnet. Diese Art von Plastide ist durch einen Vorgang der sekundären Endosymbiose entstanden, bei der ein Rhodophyt von einer eukaryotischen Zelle aufgenommen und im Laufe der Evolution als Organell etabliert wurde. Aufgrund des horizontalen Gentransfers zwischen dem Nukleus und der Plastide werden die meisten Proteine des Apikoplasten im Wirtsgenom kodiert und im ER synthetisiert. Proteine des Apikoplastenstromas müssen daher aus dem ER, über die insgesamt vier Membranen der Plastide mit Hilfe einer Proteinimportmaschinerie zu ihrem Bestimmungsort befördert werden. Wie dieser Import im Detail erfolgt, ist zum jetzigen Zeitpunkt noch unklar. Jedoch konnten einige Komponenten dieser Maschinerie, wie SELMA in der PPM und ein Tic20-Homolog in der innersten Membran des Apikoplasten identifiziert werden.
Basierend auf bioinformatischen Analysen konnten zwei Proteine der OMP85-Familie im Genom von T. gondii identifiziert werden. Die Mitglieder dieser Familie können aufgrund ihrer Funktionalität zwei Subtypen (Toc75- und Sam50-Subtyp) zugeordnet werden. Während Proteine des Toc75-Subtyps am Transport von Proteinen über Membranen beteiligt sind, sind die des Sam50-Subtyps in der Integration von Proteinen in Membranen involviert. Im Rahmen dieser Arbeit wurde für eines der beiden in T. gondii identifizierten OMP85 Proteine (TgOMP85) eine Funktion im Proteinimport in die Plastide postuliert. Nach Überprüfung des Genmodells konnte TgOMP85 eindeutig der OMP85-Familie zugeordnet und im Apikoplasten des genannten Parasiten lokalisiert werden. Des Weiteren wurde der Nachweis erbracht, dass TgOMP85 eine funktionelle BTS-Sequenz aufweist, welche den Transport und die Lokalisation in den Apikoplasten vermittelt. Um die Vermutung, dass es sich bei TgOMP85 um eine, in der dritten Apikoplastenmembran lokalisierte, Komponente der Proteinimportmaschinerie handelt, bestätigen zu können, sind weiterführende Analysen nötig.
Das zweite identifizierte Protein (TgSam50) könnte aufgrund seiner Gensequenz und mitochondrialen Lokalisation dem Sam50-Subtyp zugeordnet werden. Ob es jedoch tatsächlich an der Assemblierung und Integration von Proteinen in die äußere mitochondriale Membran involviert ist, kann zum jetzigen Zeitpunkt nicht beantwortet werden. |
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| DOI: | 10.17192/z2012.0768 |