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Ein ERAD-abgeleiteter Präproteintranslokator in der periplastidären Membran der Chromalveolaten?
Die sekundären Plastiden der Chromalveolaten sind von drei oder vier Hüll¬membranen umgeben. Sie lassen damit ihren (sekundär) symbiogenetischen Ursprung aus einer ehemals frei lebenden phototrophen Eucyte (einer ancestra¬len Rhodophyte) erkennen. In Cryptophyten, den Vertretern mit den ursprüng¬lic...
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Beteiligte: | |
| Format: | Dissertation |
| Sprache: | Deutsch |
| Veröffentlicht: |
Philipps-Universität Marburg
2007
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| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | PDF-Volltext |
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| Zusammenfassung: | Die sekundären Plastiden der Chromalveolaten sind von drei oder vier Hüll¬membranen umgeben. Sie lassen damit ihren (sekundär) symbiogenetischen Ursprung aus einer ehemals frei lebenden phototrophen Eucyte (einer ancestra¬len Rhodophyte) erkennen. In Cryptophyten, den Vertretern mit den ursprüng¬lichsten Plastiden dieser Gruppe, zeugt der remanente Nucleus im periplasti¬dären Kompartiment (PPC) des Symbionten, das Nucleomorph, zusätzlich von dieser Herkunft.
Ein wesentlicher Bestandteil in der Etablierung der sekundären Symbiose war der Transfer von genetischem Material von den Genomen des Symbionten in das Genom des Wirtes und dessen subsequente Eliminierung am Ursprungs¬lokus. Dies jedoch setzte die Entwicklung geeigneter Mechanismen zum Reim¬port der nun nucleuscodierten Proteine voraus. Konkrete Hinweise auf die Natur dieser Mechanismen gibt es nur von der äußersten bzw. innersten der vier Hüllmembranen der Plastide. Für die weiteren Transportvorgänge der Pro¬teine, vor allem über die zweite, periplastidäre Membran (PPM), werden bislang nur alternative Modelle kontrovers diskutiert.
Ausgehend von der Analyse des nucleomophcodierten Proteins Gt_ORF201 der Cryptophyte Guillardia theta, wurden eine Reihe von Faktoren identifiziert, die Homologien zu Komponenten des ER-assoziierten Degradations Systems (ERAD) aus Saccharomyces cerevisiae aufweisen, deren Kern eine Maschinerie zur Dislokation missgefalteter sekretorischer Proteine aus dem ER bildet. Dies waren u.a. Homologe zu den Membranproteinen Der1p und Hrd1p, zur ATPase Cdc48p und ein Homolog zum Cdc48-Cofaktor Ufd1p. Exemplarisch wurde ge¬zeigt, dass Gt_ORF201 funktionell ortholog zu seinem Homolog Der1p aus Hefe ist und sich in Guillardia theta in der periplastidären Membran des Symbionten befindet.
Durch eingehende Datenbank Analysen bereits vollständig sequenzierter Chromalveolatengenome (u.a. von Phaeodactylum tricornutum, Plasmodium fal¬ciparum) wurde eine Konservation der identifizierten symbiontspezifischen Fak¬toren (hier im Nucleus als Präprotein mit PPC/PPM-relevanter Zielsteuerungs¬sequenz codiert) innerhalb der Gruppe der Chromalveolaten gezeigt.
Da das symbiontische "ERAD-System" in allen untersuchten Organismen parallel zur ERAD-Maschinerie des Wirtes existiert, und die homologen Fak¬toren in Saccharomyces cerevisiae vornehmlich an den prädegradativen Prozes¬sen der Substratdislokation aus dem ER beteiligt sind, wurde für die symbion¬tischen Faktoren eine neue, ERAD-unabhängige Funktion beim Transport nuc¬leuscodierter (peri-) plastidärer Präproteine über die PPM postuliert.
Basierend auf den Prinzipien der Substratdislokation in ERAD wurde in dieser Arbeit erstmalig ein experimentell nachprüfbares Modell für den Präpro¬teinimport an der periplastidären Membran erarbeitet. |
|---|---|
| Umfang: | 115 Seiten |
| DOI: | 10.17192/z2007.0129 |