Publikationsserver
Charakterisierung des Slr1649 aus Synechocystis sp. PCC 6803, ein Homolog zu Orf222 aus Guillardia theta
Von den auf dem Nukleomorph der Cryptophyte Guillardia theta codierten Proteinen besitzen 11 Homologien zu cyanobakteriellen Proteinen unbekannter Funktion. Durch die Charakterisierung dieser putativ Plastiden-lokalisierten Orfs können nicht nur die Funktion dieser Proteine entschlüsselt, sondern au...
Gespeichert in:
| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Beteiligte: | |
| Format: | Dissertation |
| Sprache: | Deutsch |
| Veröffentlicht: |
Philipps-Universität Marburg
2006
|
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | PDF-Volltext |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Zusammenfassung: | Von den auf dem Nukleomorph der Cryptophyte Guillardia theta codierten Proteinen besitzen 11 Homologien zu cyanobakteriellen Proteinen unbekannter Funktion. Durch die Charakterisierung dieser putativ Plastiden-lokalisierten Orfs können nicht nur die Funktion dieser Proteine entschlüsselt, sondern auch Einblicke in das komplexe Zusammenspiel der vier unterschiedlichen Genome von Guillardia theta gewonnen werden.
Die Funktion des in dieser Arbeit untersuchten Orf222 wurde mit Hilfe eines im Modellsystems Synechocystis sp. PCC 6803 generierten homogenomischen knock-outs, aufgeklärt. Dabei konnte gezeigt werden, dass der Homologe von Orf222 in Synechocystis, Slr1649, eine Phycocyanobilin-Lyase ist, welche spezifisch Phycocyanobilin an Position Cys155 der β-Untereinheit des Phycocyanins ligiert. Dabei scheint im Unterschied zu den meisten anderen Phycobilin-Lyasen nur Slr1649 an der Ligationsreaktion beteiligt zu sein.
Homologe dieser Lyase findet man in vielen cyanobakteriellen, aber auch in einigen eukaryoten Organismen. In Cyanobakterien fällt eine Korrelation zwischen der Anzahl der Phycobiliproteine (ausgenommen Allophycocyanin) und der Anzahl der Slr1649 Homologen auf. Diese Homologen ließen sich in zwei Gruppen unterteilen. Die Slr1649-Gruppe ist für die spezifische Ligation von Phycocyanobilin an die β-Untereinheiten des Phycocyanins zuständig, während die Mitglieder der CpeT-Gruppe, zu der auch Orf222 gezählt werden kann, vermutlich die spezifische Ligation von Phycoerythrobilin an konservierten Cysteinen der Phycoerythrin β-Untereinheit bewirken. Es würde sich somit um Phycoerythrobilin-Lyasen handeln.
Trotz der funktionellen Verwandtschaft unterscheiden sich beide Gruppen auf genomischer Ebene. Während die Gene der CpeT-Gruppe bezüglich des Gen-Locus einen weitgehend konservierten genomischen Kontext besitzen, sind die Gene der CpcT-Gruppe diesbezüglich sehr divergent.
Neben der putativen Phycoerythrobilin-Lyase Orf222 (CpeT) wurde in einer EST-Bibliothek von Guillardia theta das Transkript einer weiteren putativen Phycoerythrobilin Lyase entdeckt, nämlich CpeZ. Das cpeZ Gen ist, im Unterschied zu Orf222, jedoch im Nukleus des Wirtes lokalisiert. |
|---|---|
| Umfang: | 120 Seiten |
| DOI: | 10.17192/z2007.0064 |