Die Demethylierung von Dimethylselenid ist eine adaptive Antwort des Archaeons Methanococcus voltae
Im natürlichen Lebensraum von Methanococcus voltae kommt Selen in unterschiedlichen Verbindungen und Konzentration vor. So variiert der Selengehalt im Mündungswasser verschiedener Flüsse zwischen 0,1 und 63 nM. Aufgrund der guten Löslichkeit sind die Oxianionen des Selens biologisch...
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Format: | Doctoral Thesis |
Language: | German |
Published: |
Philipps-Universität Marburg
2004
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Summary: | Im natürlichen Lebensraum von Methanococcus voltae
kommt Selen in unterschiedlichen Verbindungen und Konzentration
vor. So variiert der Selengehalt im Mündungswasser
verschiedener Flüsse zwischen 0,1 und 63 nM. Aufgrund der guten
Löslichkeit sind die Oxianionen des Selens biologisch am
interessantesten. Sie sind daher aber auch in hohen
Konzentrationen toxisch. Selen in geringen Mengen ist dagegen
essentiell, da es als Selenomethionin oder -cystein in
Proteinen vorkommen kann. Eine häufig anzutreffende organische
Selenverbindungen ist das Dimethylselenid (DMSe). Diese
flüchtige Substanz wird von einer Vielzahl Organismen zur
Detoxifizierung gebildet. Aus M. voltae sind insgesamt 4
Hydrogenasen bekannt, wovon zwei ein Selenocystein aufweisen
und konstitutiv exprimiert werden. Die Induktion der
Transkription der selenfreien Isoenzyme erfolgt dagegen bei
Selenmangel. In Expressionsanalysen zeigte sich, dass 5 weitere
Proteine ebenfalls nur unter Selenlimitierung synthetisiert
werden. Von zweien wurde jeweils die N-terminale Peptidsequenz
und von einem zusätzlich interne Peptidsequenzen bestimmt. In
der vorliegenden Arbeit wurde zunächst das Gen eines dieser
Proteine identifiziert. In einer Datenbanksuche stellte sich
dann heraus, dass es Sequenzidentitäten mit Corrinoid-Proteinen
aus Methanosarcina aufwies. Es wurde als SdmA bezeichnet (für
Dimethylselenid Demethylierung). Das Gen sdmA liegt zusammen
mit sdmB und sdmC auf einem gemeinsamen polycistronischen
Messenger, der nur bei Selenmangel nachweisbar war. SdmB und
SdmC haben gemeinsame Sequenzmotive mit Methyltransferasen, die
in einigen Methanoarchaeen an der methylotrophen Methanogenese
beteiligt sind. Dabei übertragen diese die Methylgruppe von
Corrinoid-Proteinen auf den Akzeptor Coenzym M. Die
Methylgruppe stammt dabei beispielsweise aus methylierten
Aminen bzw. Thiolen oder aus Methanol. Normalerweise werden von
M. voltae für die Methanogenese nur Formiat oder H2/CO2
erschlossen, so bestätigte sich die Vermutung nicht, dass bei
Selenmangel SdmA, SdmB und SdmC die Erschließung der oben
genannten methylierten Substrate erlauben könnten. Versetzt man
das Selenmangelmedium jedoch mit DMSe, dann führt dies zur
Repression des Promotors der Gene einer selenfreien
Hydrogenase, der normalerweise nur unter Selenlimitierung aktiv
wäre. Eine Deletion von sdmA oder sdmC führte zur Aktivität des
Promotors trotz der Anwesenheit von DMSe. Der Austausch von
sdmB hatte dagegen keinen Effekt. Zudem waren die
Wachstumsraten der Mutanten delta sdmA und delta sdmB im
Vergleich zum Wildtyp trotz DMSe-Zugabe reduziert. In M. voltae
scheint es daher zwei verschiedene Anpassungsmechanismen an
Selenmangel zu geben. Zum einen werden unter Selenlimitierung
die selenfreien Isoenzyme der selenhaltigen Hydrogenasen
exprimiert und zum anderen lässt sich unter diesen Bedingungen
ein alternatives Selensubstrat, wie das DMSe, von M. voltae zur
Biosynthese der Selenoproteine erschließen. Daran ist
vermutlich das Corrinoid-Proteine SdmA und die
Methyltransferase SdmC beteiligt. |
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Physical Description: | 101 Pages |
DOI: | 10.17192/z2004.0131 |