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Zusammenfassung:
Im Rahmen dieser Arbeit wurden Peptide des eif5a-Proteins synthetisch dargestellt, sodass diese in Lösung eine beta-hairpin Struktur aufweisen. Die so erhaltenen Peptide wurden auf ihre biologische Wirksamkeit mittels konfokaler Mikroskopie und Durchflusszytometrie untersucht. Die strukturelle Charakterisierung der Peptide erfolgte mittels moderner 2D-NMR-Methoden. Weiterhin wurde untersucht, inwiefern die Größe der Peptide einen Einfluss auf deren Strukturen hat. Hierbei konnten die Peptide soweit vergrößert und strukturell fixiert werden, dass selbst mit bis zu fünf Cystein-Einheiten im Peptid noch eine regioselektive, intramolekulare Disulfid-Oxdation erfolgte. Modulare Mutationen mittels Einbau neuer funktionaler Aminosäuren ermöglichte die Darstellung supramolekularer Aggregate jenseits natürlicher Limitierungen, so konnten beispielsweise Peptide durch den Einbau von metallkomplexierenden Aminosäuren via Ga3+-Zugabe im wässrigen System reversibel trimerisiert werden. Durch punktuelle Alanin-Mutation konnte ein detailliertes, dreidimensionales Bild der Peptidstruktur entwickelt werden.

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