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Bakterien weisen eine hohe morphologische Vielfalt auf und existieren als Kugeln, Stäbchen und Spiralen, die wiederum sehr variabel in ihrer Größe sind. Ebenso vielfältig ist die bakterielle Zellhülle, die sich im Laufe der Zeit durch evolutionäre Selektion an verschiedenste Umwelteinflüsse angepasst hat. Dabei kann sich die Zellwand in ihrer Zusammensetzung und Dicke, dem Typ und der Anzahl der Lipide, sowie auch dem Fehlen oder Vorhandensein einer äußeren Membran unterscheiden. Trotz dieser Vielfalt ist Zellteilung ein entscheidender Prozess, um Nachkommen zu erzeugen, den alle Bakterien gemeinsam haben und der sich generell im Ablauf ähnelt und folgende Schritte umfasst: Festlegung der Zellteilungsebene, Aufbau eines Zellteilungsapparates, bestehend aus einer Vielzahl von Proteinen (Divisom), und letztendlich Einschnürung aller Membranen durch die Bildung eines Septums, die durch den Umbau von Peptidoglykan an der Zellteilungsebene bewerkstelligt wird. Dies führt letztendlich zur Zellkompartimentierung und Freisetzung der Tochterzelle. Während der Zellteilung stellt der Umbau des Peptidoglykans die treibende Kraft zur Einschnürung der Zellhülle dar. Daher haben sich eine Reihe von Studien in den letzten Jahrzehnten auf Proteine konzentriert, die an diesem Prozess beteiligt sind. Allerdings ist die Forschungsarbeit hauptsächlich auf den Modelorganismus Escherichia coli beschränkt, sodass tiefere Erkenntnisse in anderen Modelorganismen wie dem Alphaproteobakterium Caulobacter crescentus fehlen. Im Rahmen dieser Arbeit wurde daher die funktionelle Dynamik von bifunktionellen Penicillinbindeproteinen (bPBPs) in C. crescentus untersucht und der Fokus auf ihre Rolle während der Zellteilung gelegt. Die Ergebnisse zeigen, dass zwei der fünf bPBPs, PbpX und PbpY, spezifisch an der Peptidoglykansynthese in der Zellteilungsebene mitwirken. Außerdem zeigen die Studien, dass ihre Rekrutierung zur Zellteilungsebene vom späten und essentiellen Zellteilungsprotein FtsN abhängig ist. Dieses Ergebnis stimmt mit der Beobachtung überein, dass PbpX und PbpY erst spät zur Zellteilungsebene rekrutiert werden. Ferner interagieren beide Proteine mit FtsL und der putativen Peptidoglykanhydrolase DipM und sind daher wahrscheinlich Teil eines Multienzymkomplexes, der den Umbau von Peptidoglykan bewirkt. Zusätzlich konnte gezeigt werden, dass im Prinzip jedes bPBP, außer PbpZ, die Aufgaben der anderen übernehmen kann, was bedeutet dass, alle von ihnen ihre Fähigkeit, mit dem Divisom zu interagieren, beibehalten haben. Jedoch wirkt wahrscheinlich jedes bPBP vorzugsweise an spezifischen biosynthetischen Prozessen mit und trägt im Falle von intra- oder extrazellulärem Stress zu einer robusteren Peptidoglykansynthese bei. Neben der Einschnürung der Zellhülle müssen Bakterien ebenso sicherstellen, dass die replizierten Schwesterchromosomen an die Tochterzelle weitergegeben werden. Für diese Aufgabe benötigen Zellen eine streng kontrollierte räumliche und zeitliche Regulation von DNS-Replikation und Chromosomensegregation, um zu gewährleisten, dass die Zellteilungsebene frei von DNS ist. Daher muss die Zellteilung und folglich der Umbau des Peptidoglykan zeitlich flexibel und in enger Kopplung mit der Chromosomendynamik erfolgen. Jedoch sind solche Kontrollmechanismen selbst in den meisten Modellorganismen noch weitestgehend unerforscht. In dieser Arbeit wird gezeigt, dass ein neuartiges Zellteilungsprotein, CedC, spät zur Zellteilungsebene rekrutiert wird und möglicherweise die Zellteilung zeitlich in Bezug zum Status von DNS in der Zellteilungsebene reguliert. Es wird vermutet, dass CedC einen Kontrollpunkt darstellen könnte der Chromosomendimere in der Zellteilungsebene durch direkte oder indirekte Interaktion mit der Tyrosinrekombinase XerC erkennt und im Zuge dessen die Peptidoglykansynthese mit Hilfe von FtsA verlangsamt. Dadurch würden die Zellen mehr Zeit gewinnen um die Chromosomendimere aufzulösen, was zu einer erfolgreichen Aufteilung der Schwesterchromosomen und somit zur Teilung führt.

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