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| Titel: | ß-Hairpin-Peptide zur Erkennung von Antikörpern gegen rheumatoide Arthritis |
| Autor: | Fischer, Sabrina |
| Weitere Beteiligte: | Geyer, Armin (Prof. Dr.) |
| Veröffentlicht: | 2015 |
| URI: | https://archiv.ub.uni-marburg.de/diss/z2015/0212 |
| DOI: | https://doi.org/10.17192/z2015.0212 |
| URN: | urn:nbn:de:hebis:04-z2015-02124 |
| DDC: | Chemie |
| Titel (trans.): | ß-Hairpin peptides for the detection of antibodies against rheumatoid arthritis |
| Publikationsdatum: | 2015-03-09 |
| Lizenz: | https://rightsstatements.org/vocab/InC-NC/1.0/ |
| Schlagwörter: |
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| Magnetische Kernresonanz, SPPS, Peptidsynthese, ß-Hairpin, NMR, Immunoassay, Antigen, Peptide, Strukturaufklärung, Bioorganik, ß-hairpin, Festphasensynthese, Peptide, Sekundärstruktur, NMR-basierte Strukturaufklärung, Immunoassay |
Zusammenfassung:
Im Rahmen dieser Arbeit wurden Filaggrin-Peptide mit einer definierten Konformation in Lösung synthetisiert und analysiert. Bei Filaggrin-Peptiden handelt es sich um eine biologisch aktive Peptidsequenz, welche in der Lage ist Autoantikörper zu erkennen, die bei einer Erkrankung mit rheumatoider Arthritis gebildet werden. Die Struktur der rigiden Filaggrin-Peptide wurde NMR-spektroskopisch aufgeklärt und deren Einfluss auf die biologische Aktivität durch Immunassays untersucht. Ferner wurden über Aminosäuren-Mimetika Informationen über Position und Eigenschaften des Bindungsepitops sowie den Einfluss verschiedener Aminosäuren und Funktionalitäten auf die Faltung des Peptids erhalten. So kann ein entscheidender Beitrag zur Aufklärung der Geometrie der Epitop-Antikörper-Bindung sowie der Entwicklung einer personenspezifischen, frühzeitigen Rheumadiagnose auf Grundlage von Immunassays geleistet werden.
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