Publikationsserver der Universitätsbibliothek Marburg
Titel:Entwicklung eines amperometrischen Biosensors für Cyanid
Autor:Ketterer, Lothar Rudolf
Weitere Beteiligte: Keusgen, Michael (Prof. Dr.)
Veröffentlicht:2010
URI:https://archiv.ub.uni-marburg.de/diss/z2010/0167
URN: urn:nbn:de:hebis:04-z2010-01675
DOI: https://doi.org/10.17192/z2010.0167
DDC:540 Chemie
Titel (trans.):Development of an amperometric biosensor for cyanide
Publikationsdatum:2010-07-08
Lizenz:https://rightsstatements.org/vocab/InC-NC/1.0/

Dokument

Schlagwörter:
Amperometry, Biosensor, Hydrogen cyanide, Cyanid, Cyanidase, Biosensor, Cyanidase, Cyanide, Amperometrie, Blausäure

Zusammenfassung:
Ziel der Arbeit war die Entwicklung eines amperometrischen Biosensors für Cyanid unter Ausnutzung einer dreistufigen Reaktionskaskade mit Beteiligung von zwei Enzymen. In der ersten Stufe dieser Kaskade wird Cyanid bzw. dessen korrespondierende Säure Blausäure von Cyanidase (EC 3.5.5.1) zu Ammoniak und Ameisensäure umgesetzt. Formiat als korrespondierende Base der Ameisensäure wird anschließend von Formiatdehydrogenase (EC 1.2.1.2) zu Kohlendioxid oxidiert, wobei NAD als Cosubstrat zu NADH reduziert wird. Auf der dritten Stufe reagiert die oxidierte Form eines Redoxmediators mit NADH und wird unter Regeneration von NAD in die reduzierte Form überführt. Amperometrisch quantifizierbar sind Formiat auf der ersten, NADH auf der zweiten sowie die reduzierte Form des Mediators auf der dritten Stufe. Technisch kamen zwei verschiedene Sensoraufbauten zum Einsatz. Zum einen wurde ein Durchflusssystem benutzt, das aus einem Injektionsventil, Enzymkartuschen und einer Durchflusszelle für amperometrische Elektrodenchips bestand. Zum anderen wurden Messungen in der Gasphase durchgeführt, wobei ein Elektrodenchip mit einer Mischung aus den für die Kaskade benötigten Enzymen und Reagenzien bedeckt und im Gasraum eines abgeschlossenen Gefäßes platziert wurde. Am Boden des Gefäßes befand sich eine Säurekomponente, die nach Zugabe von Proben darin enthaltenes Cyanid protonierte. In der Folge trat Blausäure in den Gasraum über und gelangte zur Mischung auf dem Elektrodenchip. Formiat aus der ersten Stufe der Kaskade konnte nur durch Platin-Arbeitselektroden detektiert werden. Im Durchflusssystem war eine Kartusche mit immobilisierter Cyanidase jedoch nicht in der Lage, das gesamte Cyanid umzusetzen. Das restliche Cyanid interferierte mit der Platin-Elektrode und störte so die Messung. Ein Abfangen des nicht hydrolysierten Cyanids durch Bildung von Metallkomplexen war nicht erfolgreich. Für die Bestimmung von Cyanid durch Detektion von NADH über ein Durchflusssystem wurde eine Nachweisgrenze von 0,7 µM und eine Bestimmungsgrenze von 2,4 µM ermittelt. Der lineare Bereich erstreckte sich von der Bestimmungsgrenze bis zu 1 mM. Nitrile sowie Sulfid störten die Messung nicht, Thiocyanat interferierte leicht. Es kann allerdings davon ausgegangen werden, dass Formiat im Vergleich zu Cyanid überproportional hohe Signale hervorruft. Messungen von Realproben mit komplexen Matrices wie Pflanzenextrakten waren möglich. Die Richtigkeit der ermittelten Cyanidkonzentrationen in Extrakten von Kirschlorbeerblättern wurde mit der DIN-Methode 38405-13 überprüft, wobei mit einer mittleren Abweichung von -4,8% eine gute Übereinstimmung gefunden wurde. Weiterhin wurde eine gute Langzeitstabilität des Aufbaus festgestellt. Nach mehr als drei Monaten konnte noch kein Abfall der Sensitivität beobachtet werden. Messungen im Gasraum erwiesen sich dagegen als problembehaftet. Zugaben von cyanidfreien Flüssigkeiten in die Säurekomponente verursachten Signale, die in vielen Fällen die gleiche Höhe wie Signale cyanidhaltiger Proben erreichten. Ein starker Einfluss des Wasserdampfdrucks auf das Signal wird vermutet. Lediglich bei Einsatz des Mediators Meldolablau zusammen mit Graphit-Arbeitselektroden, also unter Ausnutzung der vollständigen, dreistufigen Kaskade, konnten cyanidfreie von cyanidhaltigen Proben im millimolaren Konzentrationsbereich unterschieden werden. Die dabei im Gasraum vorhandenen Blausäuremengen bewegten sich zwischen 2 und 800 ppm. Weitere untersuchte Mediatoren wie Kaliumhexacyanidoferrat und Benzochinonderivate erwiesen sich als weitgehend ungeeignet. Die Signalhöhen waren jedoch auch mit Meldolablau als Mediator nur schwer reproduzierbar. Zudem verschlechterte sich das Ansprechverhalten des Sensors mit fortschreitender Messdauer. Die Orientierung des Elektrodenchips im Gasraum nahm ebenfalls Einfluss auf den Signalverlauf. Versuche, die Mischung auf dem Elektrodenchip zu fixieren, verliefen unbefriedigend. Ebenso zeigten chemische und elektrochemische Modifikationen der Arbeitselektrode wenig Erfolg. Hier bedarf es weiterer Entwicklungsarbeit, um einen praktikablen amperometrischen Gassensor nach dem vorgestellten Messprinzip zu erhalten. Die dreistufige Reaktionskaskade scheint jedoch grundsätzlich geeignet für Messungen im Gasraum.

Bibliographie / References

  1. [GD02] Gorton, L. und E. Domínguez: Electrocatalytic oxidation of NAD(P)/H at mediator-modified electrodes. Reviews in Molecular Biotechnology, 82:371–392, 2002. [ges] GESTIS-Stoffdatenbank. http://biade.itrust.de/.
  2. Literaturverzeichnis [SNS + 00] Sandström, K. J. M., J. Newman, A. Sunesson, J. Levin und A. P. F. Turner: Amperometric biosensor for formic acid in air. Sensors and Actuators B, 70:182–187, 2000.
  3. Literaturverzeichnis [MLT + 05] Mak, K. K. W., A. W. C. Law, S. Tokuda, H. Yanase und R. Ren- neberg: Application of cyanide hydrolase from Klebsiella sp. in a bio- sensor system for the detection of low-level cyanide. Applied Micro- biology and Biotechnology, 67:631–636, 2005.
  4. Mak, K. K. W., H. Yanase und R. Renneberg: Novel Optical Biotest for Determination of Cyanide Traces in Marine Fish Using Microbial Cyanide Hydratase and Formate Dehydrogenase. Microchimica Acta, 149:131–135, 2005.
  5. Mak, K. K. W., H. Yanase und R. Renneberg: Cyanide fishing and cyanide detection in coral reef fish using chemical tests and biosen- sors. Biosensors and Bioelectronics, 20:2581–2593, 2005. [MYR05b]
  6. [BG98] Beasley, D. M. G. und W. I. Glass: Cyanide poisoning: pathophysiolo- gy and treatment recommendations. Occupational Medicine, 48:427– 431, 1998.
  7. [CAT + 08] Cipollone, R., P. Ascenzi, P. Tomao, F. Imperi und P. Visca: Enzyma- tic Detoxification of Cyanide: Clues from Pseudomonas aeruginosa Rhodanese. Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology, 15:199–211, 2008.
  8. Amine, A., M. Alafandy, J. M. Kauffmann und M. N. Pekli: Cyanide Determination Using an Amperometric Biosensor Based on Cytochro- me Oxidase Inhibition. Analytical Chemistry, 67:2822–2827, 1995.
  9. Kirk, R. L. und N. S. Stenhouse: Ability to smell Solutions of Potas- sium Cyanide. Nature, 171:698–699, 1953.
  10. [GL91] Groom, C. A. und J. H. T. Luong: A flow through analysis biosensor system for cyanide. Journal of Biotechnology, 21:161–172, 1991.
  11. [SSLT03] Sandström, K. J. M., A. Sunesson, J. Levin und A. P. F. Turner: A gas-phase biosensor for environmental monitoring of formic acid: laboratory and field validation. Journal of Environmental Monitoring, 5:477–482, 2003.
  12. [VAS74] Valentour, J. C., V. Aggarwal und I. Sunshine: Sensitive gas chromatographic determination of cyanide. Analytical Chemistry, 46:924–925, 1974.
  13. [MBFA99] Merkoçi, A., S. Braga, E. Fàbregas und S. Alegret: A potentiome- tric biosensor for D-amygdalin based on a consolidated biocomposite membrane. Analytica Chimica Acta, 391:65–72, 1999.
  14. [MA02] Mirmohseni, A. und A. Alipour: Construction of a sensor for the deter- mination of cyanide in industrial effluents: a method based on quartz crystal microbalance. Sensors and Actuators B, 84:245–251, 2002.
  15. [NN93] Nagy, A. und G. Nagy: Amperometric air gap cell for the measure- ment of free cyanide. Analytica Chimica Acta, 283:795–802, 1993.
  16. Ketterer, L. und M. Keusgen: Amperometric Biosensor for Detection of Hydrocyanic Acid in Air. DPhG Joint Meeting, Marburg, 04.10.–07.10.2006.
  17. [PLG + 93] Persson, B., H. L. Lan, L. Gorton, Y. Okamoto, P. D. Hale, L. I. Bo- guslavsky und T. Skotheim: Amperometric biosensors based on elec- trocatalytic regeneration of NAD + at redox polymer-modified elec- trodes. Biosensors and Bioelectronics, 8:81–88, 1993. Literaturverzeichnis [Pou90] Poulton, J. E.: Cyanogenesis in Plants. Plant Physiology, 94:401– 405, 1990.
  18. Ketterer, L. und M. Keusgen: Amperometric Sensor for Cyanide Utilizing Cyanidase and Formate Dehydrogenase. Eingereicht bei Analytica Chimica Acta, 2010.
  19. [KSM81] Kitani, A., Y. H. So und L. L. Miller: An Electrochemical Study of the Kinetics of NADH Being Oxidizied By Diimines Derived from Diaminobenzenes and Diaminopyrimidines. Journal of the American Chemical Society, 103:7636–7641, 1981. [Kuh03] Kuhrmeyer, Kristina: Charakterisierung bakterieller Cyanidasen aus Pseudomonaden für biosensorische Applikationen. Diplomarbeit, Uni- versität Bonn, 2003.
  20. [ISO + 96] Ikebukuro, K., M. Shimomura, N. Onuma, A. Watanabe, Y. Nomura, K. Nakanishi, Y. Arikawa und I. Karube: A novel biosensor system for Literaturverzeichnis cyanide based on a chemiluminescence reaction. Analytica Chimica Acta, 329:111–116, 1996. [Jae80] Jaegfeldt, H.: Adsorption and electrochemical oxidation behaviour of NADH at a clean platinum electrode. Journal of Electroanalytical Chemistry, 110:295–302, 1980.
  21. Cheng, J., P. Jandik und N. Avdalovic: Pulsed amperometric detec- tion of sulfide, cyanide, iodide, thiosulfate, bromide and thiocyanate Literaturverzeichnis with microfabricated disposable silver working electrodes in ion chro- matography. Analytica Chimica Acta, 536:267–274, 2005. [CKC51] Colowick, S. P., N. O. Kaplan und M. M. Ciotti: The Reaction of Pyridine Nucleotide with Cyanide and its Analytical Use. Journal of Biological Chemistry, 191:447–459, 1951.
  22. [FK05] Fernandez, R. F. und D. A. Kunz: Bacterial Cyanide Oxygenase Is a Suite of Enzymes Catalyzing the Scavenging and Adventitious Uti- lization of Cyanide as a Nitrogenous Growth Substrate. Journal of Bacteriology, 187:6396–6402, 2005. [FKMv02] Filipović-Kovačević, Ž., M. Mikšaj und D. Šalamon: Cyanide deter- mination in fruit brandies by an amperometric biosensor with im- mobilised Saccharomyces cerevisiae. European Food Research and Technology, 215:347–352, 2002. [Fle90] Fleming, I.: Grenzorbitale und Reaktionen organischer Verbindungen. VCH, Weinheim, 1990.
  23. [JBM + 03] Jandhyala, D., M. Berman, P. R. Meyers, B. T. Sewell, R. C. Will- son und M. J. Benedik: CynD, the Cyanide Dihydratase from Bacillus pumilus: Gene Cloning and Structural Studies. Applied and Environ- mental Microbiology, 69:4794–4805, 2003.
  24. [DH95] Dubey, S. K. und D. S. Holmes: Biological cyanide destruction me- diated by microorganisms. World Journal of Microbiology & Biotech- nology, 11:257–265, 1995. [din81] Deutsche Einheitsverfahren zur Wasser-, Abwasser-und Schlammun- tersuchung, Anionen (Gruppe D), Bestimmung von Cyaniden (D13), DIN 38405 Teil 13, Februar 1981. [din06] Bodenbeschaffenheit -Bestimmung des Gehalts an gesamtem Cya- nid und leicht freisetzbarem Cyanid -Verfahren mit kontinuierlicher Fließanalyse (ISO 17380:2004), DIN ISO 17380, Mai 2006.
  25. [KJLL + 03] Kao, C. M., J. K. J.K. Liu, H. R. Lou, C. S. Lin und S. C. Chen: Biotransformation of cyanide to methane and ammonia by Klebsiella oxytoca. Chemosphere, 50:1055–1061, 2003. Literaturverzeichnis [KK99] Karyakin, A. A. und E. E. Karyakina: Prussian Blue-based 'artificial peroxidase' as a transducer for hydrogen peroxide detection. Applica- tion to biosensors. Sensors and Actuators B, 57:268–273, 1999.
  26. Yon Hin, B. F. Y. und C. R. Lowe: Catalytic Oxidation of Reduced Nicotinamide Adenine Dinucleotide at Hexacyanoferrate-Modified Ni- ckel Electrodes. Analytical Chemistry, 59:2111–2115, 1987. [YJ95] Young, C. A. und T. S. Jordan: Cyanide Remedation: Current and Past Technologies. In: Proceedings of the 10th Annual Conference on Hazardous Waste Research, Seiten 104–128, 1995.
  27. [HS81] Huck, H. und H. Schmidt: Chloranil als Katalysator zur elektrochemi- schen Oxidation von NADH zu NAD + . Angewandte Chemie, 93:421– 422, 1981.
  28. Literaturverzeichnis [WYIK98a] Watanabe, A., K. Yano, K. Ikebukuro und I. Karube: Cloning and expression of a gene encoding cyanidase from Pseudomonas stutzeri AK61. Applied Microbiology and Biotechnology, 50:93–97, 1998. [WYIK98b] Watanabe, A., K. Yano, K. Ikebukuro und I. Karube: Cyanide hydro- lysis in a cyanide-degrading bacterium, Pseudomonas stutzeri AK61, by cyanidase. Microbiology, 144:1677–1682, 1998.
  29. Radoi, A. und D. Compagnone: Recent advances in NADH electro- chemical sensing design. Bioelectrochemistry, 76:126–134, 2009.
  30. [BRR + 02] Borges, N., A. Ramos, N. D. H. Raven, R. J. Sharp und H. Santos: Comparative study of the thermostabilizing properties of mannosyl- glycerate and other compatible solutes on model enzymes. Extremo- philes, 6:209–216, 2002.
  31. [NK03] Nakamura, H. und I. Karube: Current research activity in biosensors. Analytical and Bioanalytical Chemistry, 377:446–468, 2003. [NKG95] Nagy, G., I. Kapui und L. Gorton: Effect of surface-active agents on amperometric NADH measurements with chemically modified elec- trodes. Analytica Chimica Acta, 305:65–73, 1995.
  32. Smit, M. H. und A. E. G. Cam: Cyanide Detection Using a Substrate- Regenerating, Peroxidase-Based Biosensor. Analytical Chemistry, 62:2429–2436, 1990.
  33. [VK98] Volotovsky, V. und N. Kim: Cyanide determination by an ISFET- based peroxidase biosensor. Biosensors and Bioelectronics, 13:1029– 1033, 1998.
  34. Dodds, C. und C. McKnight: Cyanide toxicity after immersion and the hazards of dicobalt edetate. British Medical Journal, 291:785–786, 1985. Literaturverzeichnis [dNBdC98] Nascimento, P. C. do, D. Bohrer und L. M. de Carvalho: Cyanide determination in biological fluids using a microdiffusion method with a flow system and polarographic detection. The Analyst, 123:1151– 1154, 1998.
  35. Heinze, J.: Cyclovoltammetrie -die " Spektroskopie " des Elektroche- mikers. Angewandte Chemie, 96:823–840, 1984.
  36. [CR86] Christian, G. D. und J. Ruzicka: Determination of Cyanide by Atomic Absorption Using a Flow Injection Conversion Method. Analytical Chemistry, 58:38–42, 1986.
  37. Oliveira: Determination of cyanide in waste waters using a quartz crystal microbalance. Sensors and Actuators B, 48:383–386, 1998.
  38. [MRBSM96] Molina, F., A. Rueda, J. M. Bosque-Sendra und L. Megias: Deter- mination of proteins in the presence of imidazole buffers. Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis, 14:273–280, 1996. [MRWL93] Meyers, P. R., D. E. Rawlings, D. R. Woods und G. G. Lindsey: Isolation and Characterization of a Cyanide Dihydratase from Bacillus pumilus C1. Journal of Bacteriology, 175:6105–6112, 1993. [MVC07]
  39. [BKPB93] Basheer, S., Ö. M. Kut, J. E. Prenosil und J. R. Bourne: Develop- ment of an Enzyme Membrane Reactor for Treatment of Cyanide- Containing Wastewaters from the Food Industry. Biotechnology and Bioengineering, 41:465–473, 1993. [Bro76] Brown, A. D.: Microbial Water Stress. Bacteriological Reviews, 40:803–846, 1976.
  40. [PIS97] Park, T. M., E. I. Iwuoha und M. R. Smyth: Development of a sol-gel enzyme inhibition-based amperometric biosensor for cyanide. Electro- analysis, 9:1120–1123, 1997.
  41. [CR07] Christison, T. T. und J. S. Rohrer: Direct determination of free cyani- de in drinking water by ion chromatography with pulsed amperometric detection. Journal of Chromatography A, 1155:31–39, 2007.
  42. Jander und Blasius: Einführung in das anorganisch-chemische Prak- tikum. S. Hirzel Verlag Stuttgart, 15. Auflage, 2005.
  43. [TTDW99] Thevenot, D. R., K. Tóth, R. A. Durst und G. S. Wilson: Electroche- mical Biosensors: Recommended Definitions and Classification. Pure and Applied Chemistry, 71:2333–2348, 1999.
  44. Kita, H., T. Katagiri und K. Kunimatsu: Electrochemical Oxidation of HCOONa on Pt in Acidic Solutions. Journal of Electroanalytical Chemistry, 220:125–138, 1987.
  45. [KMR + 99] Katekawa, E., F. Maximiano, L. L. Rodrigues, M. F. Delbem und S. H. P. Serrano: Electrochemical oxidation of NADH at a bare glassy carbon electrode in different supporting electrolytes. Analytica Chi- mica Acta, 385:345–352, 1999.
  46. Clark, L. C. Jr. und C. Lyons: Electrode Systems for Continuous Mo- nitoring in Cardiovascular Surgery. Annals of the New York Academy of Sciences, 102:29–45, 1962. [Cla56]
  47. [ME78] Moiroux, J. und P. J. Elving: Effects of Adsorption, Electrode Materi- al, and Operational Variables on the Oxidation of Dihydronicotinami- de Adenine Dinucleotide at Carbon Electrodes. Analytical Chemistry, 50:1056–1062, 1978.
  48. Literaturverzeichnis [Fon87] Fonong, T.: Enzyme method for the spectrophotometric determi- nation of micro-amounts of cyanide. The Analyst, 112:1033–1035, 1987.
  49. [LG92] Lippert, K. und E. A. Galinski: Enzyme stabilization by ectoine-type compatible solutes: protection against heating, freezing and drying. Applied Microbiology and Biotechnology, 37:61–65, 1992. [LGO04] Lindsay, A. E., A. R. Greenbaum und D. O'Hare: Analytical techni- ques for cyanide in blood and published blood cyanide concentrati- ons from healthy subjects and fire victims. Analytica Chimica Acta, 511:185–195, 2004.
  50. [Eps47] Epstein, J.: Estimation of Microquantities of Cyanide. Analytical Chemistry, 19:272–274, 1947. [Erd07] Erdman, A. R.: Is Hydroxocobalamin Safe and Effective for Smoke Inhalation? Searching for Guidance in the Haze. Annals of Emergency Medicine, 49:814–816, 2007.
  51. [GLFMVP + 00] González LaFuente, J. M., E. Fernández Martínez, J. A. Vicen- te Pérez, S. Fernández Fernández, A. J. Miranda Ordieres, J. E. Sán- chez Uría, M. L. Fernández Sánchez und A. Sanz-Medel: Differential- pulse voltammetric determination of low µg l -1 cyanide levels using EDTA, Cu(II) and a hanging mercury drop electrode. Analytica Chi- mica Acta, 410:135–142, 2000. [Gol02] Goldbach, Marc: Bakterielle Cyanidasen aus Pseudomonaden für bio- sensorische Applikationen. Diplomarbeit, Universität Bonn, Institut für Pharmazeutische Biologie, 2002. [Gor86] Gorton, L.: Chemically Modified Electrodes for the Electrocatalytic Oxidation of Nicotinamide Coenzymes. Journal of the Chemical So- ciety, Faraday Transactions 1, Physical Chemistry in Condensed Pha- ses, 82:1245–1258, 1986.
  52. [WHO08] WHO: Guidelines for Drinking-water Quality, third edition, incorpo- rating first and second addenda. World Health Organization, 2008. [Wib07] Wiberg, N.: Holleman Wiberg: Lehrbuch der Anorganischen Chemie. Walter de Gruyter & Co., Berlin, 102. Auflage, 2007. [WL88]
  53. [TO96] Tatsuma, T. und N. Oyama: H 2 O 2 -Generating Peroxidase Elec- trodes as Reagentless Cyanide Sensors. Analytical Chemistry, 68:1612–1615, 1996.
  54. [HJH05] Harrington, J. M., S. B. Jones und R. D. Hancock: Determination of formation constants for complexes of very high stability: log β 4 for the [Pd(CN) 4 ] 2-ion. Inorganica Chimica Acta, 358:4473–4480, 2005.
  55. [Pea63] Pearson, R. G.: Hard and Soft Acids and Bases. Journal of the American Chemical Society, 85:3533–3539, 1963. [Pic85] Pickering, W. G.: Cyanide toxicity and the hazards of dicobalt edetate. British Medical Journal, 291:1644, 1985.
  56. [BH63] Bark, L. S. und H. G. Higson: A Review of the Methods Available for the Detection and Determination of Small Amounts Of Cyanide. The Analyst, 88:751 – 760, 1963.
  57. Kerns, W., M. Beuhler und C. Tomaszewski: Hydroxocobalamin ver- sus Thiosulfate for Cyanide Poisoning. Annals of Emergency Medici- ne, 51:338–339, 2007. [Keu02] Keusgen, M.: Biosensors: new approaches in drug discovery. Natur- wissenschaften, 89:433–444, 2002.
  58. [WYIK98c] Watanabe, A., K. Yano, K. Ikebukuro und I. Karube: Investigation of the potential active site of a cyanide dihydratase using site-directed mutagenesis. Biochimica et Biophysica Acta, 1382:1–4, 1998.
  59. Nakanishi, K., K. Ikebukuro und Karube I.: Determination of cyanide using a microbial sensor. Applied Biochemistry and Biotechnology, 60:97–106, 1996.
  60. [TTTI84] Toida, T., T. Togawa, S. Tanabe und T. Imanari: Determinati- on of cyanide and thiocyanate in blood plasma and red cells by high-performance liquid chromatography with fluorometric detection. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 308:133–141, 1984.
  61. [MPFL + 07] Mateo, C., J. M. Palomo, G. Fernandez-Lorente, J. M. Guisan und R. Fernandez-Lafuente: Improvement of enzyme activity, stability and selectivity via immobilization techniques. Enzyme and Microbial Tech- nology, 40:1451–1463, 2007.
  62. [WA98] Weissermel, K. und H. J. Arpe: Industrielle Organische Chemie, Bedeutende Vor-und Zwischenprodukte. Wiley-VCH, Weinheim, 5. Auflage, 1998.
  63. [ACMS90] Albery, J. A., A. E. G. Cass, B. P. Mangold und Z. X. Shu: Inhibited enzyme electrodes. Part 3: A sensor for low levels of H 2 S and HCN. Biosensors and Bioelectronics, 5:397–413, 1990.
  64. [LK95] Lee, J. I. und I. Karube: A novel microbial sensor for the determination of cyanide. Analytica Chimica Acta, 313:69–74, 1995. [LK96a] Lee, J. I. und I. Karube: Development of a biosensor for gaseous cyanide in solution. Biosensors and Bioelectronics, 11:1147–1154, 1996. [LK96b] Lee, J. I. und I. Karube: Reactor Type Sensor for Cyanide Using an Immobilized Microorganism. Electroanalysis, 8:1117–1120, 1996.
  65. Yamauchi, Y. Hasebe, S. Uchiyama und I. Karube: Microbial cyanide sensor for monitoring river water. Journal of Biotechnology, 48:73– 80, 1996.
  66. [Huc82] Huck, H.: Katalytische Oxidation von NADH an Graphitelektroden durch adsorbierte Phenoxazinderivate. Fresenius Zeitschrift für ana- lytische Chemie, 313:548–552, 1982.
  67. Ketterer, L. und M. Keusgen: Biosensor Approaches to Cyanide Detection in Gaseous Phase. In Vorbereitung.
  68. [PK80] Pihlar, B. und L. Kosta: Determination of cyanides by continuous distillation and flow analysis with cylindrical amperometric electrodes. Analytica Chimica Acta, 114:275–281, 1980.
  69. Kage, S., T. Nagata und K. Kudo: Determination of cyanide and thio- cyanate in blood by gas chromatography and gas chromatography- mass spectrometry. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 675:27–32, 1996.
  70. Mousty, C., L. Vieille und S. Cosnier: Laccase immobilization in redox active layered double hydroxides: A reagentless amperometric biosen- sor. Biosensors and Bioelectronics, 22:1733–1738, 2007. [MWS95] McMahon, J. M., W. L. B. White und R. T. Sayre: Cyanogenesis in cassava ( Manihot esculenta Crantz). Journal of Experimental Bota- ny, 46:731–741, 1995.
  71. [KKX09] Kelkar, R., E. C. Kinzel und X. Xu: Laser sintering of conductive carbon paste on plastic substrate. Optical Engineering, 48:074301.1– 074301.5, 2009.
  72. Hu, X. und Z. Leng: Determination of Cyanide Using a Tyrosinase Amperometric Biosensor with Catechol as Substrate. The Analyst, 120:1555–1557, 1995.
  73. [Ray92] Raybuck, S. A.: Microbes and microbial enzymes for cyanide degra- dation. Biodegradation, 3:3–18, 1992.
  74. Clark, L. C. Jr.: Monitor and Control of Blood and Tissue Oxygen Tensions. Transactions -American Society for Artificial Internal Or- gans, 2:41–48, 1956.
  75. Shan, D., S. Cosnier und C. Mousty: HRP/[Zn–Cr–ABTS] redox clay- based biosensor: design and optimization for cyanide detection. Bio- sensors and Bioelectronics, 20:390–396, 2004.
  76. Akcil, A. und T. Mudder: Microbial destruction of cyanide wastes in gold mining: process review. Biotechnology Letters, 25:445–450, 2003.
  77. [SCS + 01] Sandström, K. J. M., R. Carlson, A. Sunesson, J. Levin und A. P. F. Turner: Multivariate evaluation of factors influencing the perfor- mance of a formic acid biosensor for use in air monitoring. Analyst, 126:2008–2014, 2001.
  78. [Tur10] Turek, M.: Nachweis von Cyanid und Schwermetallen mittels Chip- basierter Chemo-und Biosensoren. Dissertation, Philipps-Universität Marburg, 2010.
  79. [OIK + 03] Omura, H., M. Ikemoto, M. Kobayashi, S. Shimizu, T. Yoshida und T. Nagasawa: Purification, Characterization and Gene Cloning of Ther- mostable O-Acetyl-L-Homoserine Sulfhydrylase Forming γ-Cyano-α- Aminobutyric Acid. Journal of Bioscience and Bioengineering, 96:53– 58, 2003.
  80. [KKG99] Karyakin, A. A., E. E. Karyakina und L. Gorton: On the mechanism of H2O2 reduction at Prussian Blue modified electrodes. Electroche- mistry Communications, 1:78–82, 1999.
  81. Kunz, D. A., R. F. Fernandez und P. Parab: Evidence That Bacterial Cyanide Oxygenase Is a Pterin-Dependent Hydroxylase. Biochemical and Biophysical Research Communications, 287:514–518, 2001.
  82. Literaturverzeichnis [NGC + 07] Nagasawa, H. T., D. J. W. Goon, D. L. Crankshaw, R Vince und S. E. Patterson: Novel, Orally Effective Cyanide Antidotes. Journal of Medicinal Chemistry, 50:6462–6464, 2007.
  83. [GCY + 03] Gao, Q., X. Cui, F. Yang, Y. Ma und X. Yang: Preparation of po- ly(thionine) modified screen-printed carbon electrode and its applica- tion to determine NADH in flow injection analysis system. Biosensors and Bioelectronics, 19:277–282, 2003.
  84. [GG99] Göller, K. und E. A. Galinski: Protection of a model enzyme (lac- tate dehydrogenase) against heat, urea and freeze-thaw treatment by compatible solute additives. Journal of Molecular Catalysis B, 7:37–45, 1999.
  85. [KKG96] Karyakin, A. A., E. E. Karyakina und L. Gorton: Prussian-Blue-based amperometric biosensors in flow-injection analysis. Talanta, 43:1597– 1606, 1996.
  86. [KGK95] Karyakin, A. A., O. V. Gitelmacher und E. E. Kayakina: Prussian Blue-Based First-Generation Biosensor. A Sensitive Amperometric Electrode for Glucose. Analytical Chemistry, 67:2419–2423, 1995.
  87. Smit, M. H. und G. A. Rechnitz: Toxin Detection Using a Tyrosinase- Coupled Oxygen Electrode. Analytical Chemistry, 65:300–305, 1993.
  88. [WTL + 98] Wang, J., B. Tian, J. Lu, D. MacDonald, J. Wang und D. Luo: Renewable-Reagent Enzyme Inhibition Sensor for Remote Monitoring of Cyanide. Electroanalysis, 10:1034–1037, 1998.
  89. [SWWL01] Scheller, F. W., U. Wollenberger, A. Warsinke und F. Lisdat: Research and development in biosensors. Current Opinion in Biotechnology, 12:35–40, 2001.
  90. [BCLR95] Besombes, J. L., S. Cosnier, P. Labbé und G. Reverdy: A biosensor as warning device for the detection of cyanide, chlorophenols, atrazine and carbamate pesticides. Analytica Chimica Acta, 311:255–263, 1995.
  91. [GS88] Gamoh, K. und H. Sawamoto: Determination of Cyanide Ion by High Performance Liquid Chromatography with Fluorometric Detection. Analytical Sciences, 4:665–666, 1988.
  92. Wang, J., L. Angnes und T. Martinez: Scanning tunneling micros- copic probing of surface fouling during the oxidation of nicotinami- de coenzymes. Bioelectrochemistry and Bioenergetics, 29:215–221, 1992. [Way84] Way, J. L.: Cyanide intoxication and its mechanism of antagonism. Annual Review of Pharmacology and Toxicology, 24:451–481, 1984.
  93. Mak, K. K. W., U. Wollenberger, F. W. Scheller und R. Renne- berg: An amperometric bi-enzyme sensor for determination of formate using cofactor regeneration. Biosensors and Bioelectronics, 18:1095– 1100, 2003.
  94. Turek, M., L. Ketterer, J. Schubert, P. Krüger, M. Keusgen und M. J. Schöning: Cyaniderfassung mittels Silizium-basierten Bio-und Chemosensoren. 6. Deutsches BioSensor Symposium, Freiburg, 29.03.–01.04.2009.
  95. Turek, M., L. Ketterer, J. Schubert, P. Krüger, M. Keusgen und M. J. Schöning: Detection of cyanide by means of silicon-based semiconductor sensors. 1. Graduierten- Tagung der FH Aachen, Jülich, 09.09.2008.
  96. Turek, M., L. Ketterer, M. Keusgen und M. J. Schöning: Elektrochemische Untersu- chungen von EIS-Strukturen für die Entwicklung eines Biosensors zur Cyanid-Erfas- sung. 5. Deutsches BioSensor Symposium, Bochum, 18.03.–21.03.2007.
  97. Literaturverzeichnis [VAB + 03] Vasilescu, A., S. Andreescu, C. Bala, S. C. Litescu, T. Noguer und J. L. Marty: Screen-printed electrodes with electropolymerized Meldola Blue as versatile detectors in biosensors. Biosensors and Bioelectro- nics, 18:781–790, 2003.
  98. [HDB07] Hall, A. H., R. Dart und G. Bogdan: Sodium Thiosulfate or Hydroxo- cobalamin for the Empiric Treatment of Cyanide Poisoning? Annals of Emergency Medicine, 49:806–813, 2007. [Hei84]
  99. [BHDW91] Bowers, M. L., J. Hefter, D. L. Dugger und R. Wilson: Solid-state analytical characterization of electrochemically modified glassy car- bon electrodes. Analytica Chimica Acta, 248:127–142, 1991. [BKPB92] Basheer, S., Ö. M. Kut, J. E. Prenosil und J. R. Bourne: Kinetics of Enzymatic Degradation of Cyanide. Biotechnology and Bioenginee- ring, 39:629–634, 1992.
  100. [LRS85] Lundquist, P., H. Rosling und B. Sörbo: Determination of Cyanide in Whole Blood, Erythrocytes,and Plasma. Clinical Chemistry, 31:591– 595, 1985.
  101. Sillén, L. G. und A. E. Martell: Stability constants of metal-ion com- plexes. Royal Society of Chemistry, 1964.
  102. Shan, D., C. Mousty und S. Cosnier: Subnanomolar Cyanide Detec- tion at Polyphenol Oxidase/Clay Biosensors. Analytical Chemistry, 76:178–183, 2004.
  103. [BDT + 02] Barclay, M., J. C. Day, I. P. Thompson, C. J. Knowles und M. J. Bai- ley: Substrate-regulated cyanide hydratase ( chy) gene expression in Fusarium solani: the potential of a transcription-based assay for mo- nitoring the biotransformation of cyanide complexes. Environmental Microbiology, 4:183–189, 2002.
  104. [JCFPSM04] Jin, W. J., J. M. Costa-Fernández, R. Pereiro und A. Sanz-Medel: Surface-modified CdSe quantum dots as luminescent probes for cya- nide determination. Analytica Chimica Acta, 522:1–8, 2004. [JWSB05] Jandhyala, D. M., R. C. Willson, B. T. Sewell und M. J. Benedik: Comparison of cyanide-degrading nitrilases. Applied Microbiology and Biotechnology, 68:327–335, 2005. [Kav04] Kavanaugh, M.: Cyanide Formation And Fate In Complex Effluents And Its Relation To Water Quality Criteria. Water Environment Re- search Foundation, 2004.
  105. [MMS77] Mattiasson, B., K. Mosbach und A. Svenson: Application of cyanide- metabolizing enzymes to environmental control; enzyme thermistor assay of cyanide using immobilized rhodanese and injectase. Biotech- nology and Bioengineering, 19:1643–1651, 1977.
  106. D'Amico, J. J., B. R. Stults, P. G. Ruminski und K. V. Wood: Synthe- sis of 1-cyano-2-methylisoindole. A new route to isoindoles. Journal of Heterocyclic Chemistry, 20:1283–1286, 1983. [Ebb04] Ebbs, S.: Biological degradation of cyanide compounds. Current Opi- nion in Biotechnology, 15:231–236, 2004. [eni02] Bestimmung von Gesamtcyanid und freiem Cyanid mit der kontinu- ierlichen Fließanalytik, EN ISO 14403, Juli 2002.
  107. [MCM02] Miyakawa, S., H. J. Cleaves und S. L. Miller: The cold origin of life: A. Implications based on the hydrolytic stabilities of hydrogen cyani- de and formamide. Origins of Life and Evolution of the Biosphere, 32:195–208, 2002.
  108. [HK83] Harris, R. E. und C. J. Knowles: The conversion of cyanide to ammo- nia by extracts of a strain of Pseudomonas fluorescens that utilizes cyanide as a source of nitrogen for growth. FEMS Microbiology Let- ters, 20:337–341, 1983.
  109. [SBM + 03] Sewell, B. T., M. N. Berman, P. R. Meyers, D. Jandhyala und M. J. Benedik: The Cyanide Degrading Nitrilase from Pseudomonas stut- zeri AK61 Is a Two-Fold Symmetric, 14-Subunit Spiral. Structure, 11:1413–1422, 2003.
  110. [KKG98] Karyakin, A. A., E. E. Karyakina und L. Gorton: The electrocatalytic activity of Prussian blue in hydrogen peroxide reduction studied using a wall-jet electrode with continuous flow. Journal of Electroanalytical Chemistry, 456:97–104, 1998.
  111. O'Reilly, C. und P. D. Turner: The nitrilase family of CN hydrolysing enzymes – a comparative study. Journal of Applied Microbiology, 95:1161–1174, 2003.
  112. [BB01] Bolen, D. W. und I. V. Baskakov: The Osmophobic Effect: Natural Selection of a Thermodynamic Force in Protein Folding. Journal of Molecular Biology, 310:955–963, 2001.
  113. Vogt, Anja: Untersuchungen zu Schwefelverbindungen und Enzymak- tivitäten in Allium-Arten des Subgenus Melanocrommyum. Disserta- tion, Philipps-Universität Marburg, 2008.
  114. [Nei03] Neitzel, Volkmar: Bestimmungsgrenze ist nicht gleich Bestimmungs- grenze. CLB Chemie in Labor und Biotechnik, 54:248–251, 2003.
  115. [BS72] Brown, A. D. und J. R. Simpson: Water Relations of Sugar-tolerant Yeasts : the Role of Intracellular Polyols. Journal of General Micro- biology, 72:589–591, 1972.
  116. [IHN + 96] Ikebukuro, K., M. Honda, K. Nakanishi, Y. Nomura, Y. Masuda, K. Yokoyama, Y. Yamauchi und I. Karube: Flow-type cyanide sen- sor using an immobilized microorganism. Electroanalysis, 8:876–879, 1996.
  117. [ESSZ76] Elving, P. J., C. O. Schmakel, K. S. V. Santhanam und P. Zuman: Nicotinamide-Nad Sequence: Redox Processes and Related Behavior: Behavior and Properties of Intermediate and Final Products. Critical Reviews in Analytical Chemistry, 6:1–67, 1976.
  118. [BC06] Baxter, J. und S. P. Cummings: The current and future applications of microorganism in the bioremediation of cyanide contamination.
  119. [KKK + 04] Keusgen, M., J. P. Kloock, D. T. Knobbe, M. Jünger, I. Krest, M. Goldbach, W. Klein und M. J. Schöning: Direct determination of cyanides by potentiometric biosensors. Sensors and Actuators B, 103:380–385, 2004.
  120. [VDG + 07] Viry, L., A. Derré, P. Garrigue, N. Sojic, P. Poulin und A. Kuhn: Op- timized carbon nanotube fiber microelectrodes as potential analytical tools. Analytical and Bioanalytical Chemistry, 389:499–505, 2007. [Vet00] Vetter, J.: Plant cyanogenic glykosides. Toxicon, 38:11–36, 2000.
  121. [CSG + 09] Chang, A., M. Scheer, A. Grote, I. Schomburg und D. Schomburg: BRENDA, AMENDA and FRENDA the enzyme information system: new content and tools in 2009. Nucleic Acids Research, Database issue, 37:D588–D592, 2009. http://www.brenda-enzymes.org. [Cum04] Cummings, T. F.: The treatment of cyanide poisoning. Occupational Medicine, 54:82–85, 2004.
  122. [TNC + 02] Tagari, M., R. Newman, M. Chagoyen, J. M. Carazo und K. Henrick: New electron microscopy database and deposition system. Trends in Biochemical Sciences, 27:589, 2002. http://www.emdatabank.org.
  123. [RYM + 99] Rao, T. N., I. Yagi, T. Miwa, D. A. Tryk und A. Fujishima: Elec- trochemical Oxidation of NADH at Highly Boron-Doped Diamond Electrodes. Analytical Chemistry, 71:2506–2511, 1999. [San99] Sander, R.: Compilation of Henry's Law Constants for Inorganic and Organic Species of Potential Importance in Environmental Chemistry (Version 3), 1999. http://www.henrys-law.org.
  124. [FDN06] Fisher, K., M. J. Dilworth und W. E. Newton: Azotobacter Vinelan- dii Vanadium Nitrogenase: Formaldehyde Is a Product of Catalyzed HCN Reduction, and Excess Ammonia Arises Directly from Catalyzed Azide Reduction. Biochemistry, 45:4190–4198, 2006.
  125. [AT85] Arakawa, T. und S. N. Timasheff: The stabilization of proteins by osmolytes. Biophysical Journal, 47:411–414, 1985.
  126. [IHPG91] Ingvorsen, K., B. Højer-Pedersen und S. E. Godtfredsen: Novel Cyanide-Hydrolyzing Enzyme from Alcaligenes xylosoxidans subsp. denitrificans. Applied And Environmental Microbiology, 57:1783– 1789, 1991.
  127. Eigene Veröffentlichungen Artikel Turek, M., L. Ketterer, M. Claßen, H. K. Berndt, G. Elbers, P. Krüger, M. Keus- gen und M. J. Schöning: Development and Electrochemical Investigations on an EIS- (electrolyte-insulator-semiconductor) based Biosensor for Cyanide Detection. Sensors, 7:1415–1426, 2007.
  128. [SM01] Smith, M. B. und J. March: March's Advanced Organic Chemistry. Reactions, Mechanisms, and Structure. Wiley, New York, 2001.

* Das Dokument ist im Internet frei zugänglich - Hinweise zu den Nutzungsrechten
© UB Marburg 1997 - 2024 Universitätsbibliothek Marburg