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| Titel: | Kristallstruktur von [Fe]-Hydrogenase Hmd |
| Autor: | Pilak, Oliver |
| Weitere Beteiligte: | Thauer, Rudolph (Prof. Dr.) |
| Veröffentlicht: | 2007 |
| URI: | https://archiv.ub.uni-marburg.de/diss/z2007/0132 |
| DOI: | https://doi.org/10.17192/z2007.0132 |
| URN: | urn:nbn:de:hebis:04-z2007-01326 |
| DDC: | Biowissenschaften, Biologie |
| Titel (trans.): | Crystal Structure of [Fe]-hydrogenase Hmd |
| Publikationsdatum: | 2007-05-09 |
| Lizenz: | https://rightsstatements.org/vocab/InC-NC/1.0/ |
| Schlagwörter: |
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| Hydrogenase, Guanylylpyridone, FeGP cofactor, Hydrogenase, FeGP-Kofaktor, Guanylylpyridon, Eisen, Iron, Metall-Wasserstoff-System |
Zusammenfassung:
Hydrogenasen, wasserstoffspaltende Enzyme, sind von allgemeinem Interesse, da sie statt Platin als Katalysatoren fuer die Spaltung von Wasserstoff benutzt werden koennen. [Fe]-Hydrogenase ist ein neuer Typ von Hydrogenase, von der bisher keine Kristallstruktur vorlag. In der vorliegenden Arbeit gelang es, die Kristallstrukturen von [Fe]-Hydrogenase-Apoenzym, -Holoenzym und cyanidinhibiertem -Holoenzym zu loesen. [Fe]-Hydrogenase ist ein mononukleares Eisenenzym mit einem neuartigen biologischen Pyridon-Kofaktor (FeGP-Kofaktor). Eisen in [Fe]-Hydrogenase ist pentakoordiniert (ein Schwefel, ein Stickstoff, zwei CO und ein unbekannter Ligand, der durch Cyanid verdraengt wird.)
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