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Struktur- und Funktionsanalysen von pilzlichen Zellwandproteinen der SUN- und CFEM-Proteinfamilien
Pilzliche Organismen stellen eine der artenreichsten Lebensformen der Erde dar. Die ausgesprochen hohe Anzahl unterschiedlicher Vertreter spiegelt hierbei die große Diversität der besetzten ökologischen Nischen wieder. Ermöglicht wird die Anpassung beispielsweise an widrige Umweltfaktoren durch e...
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| 1. Verfasser: | |
|---|---|
| Beteiligte: | |
| Format: | Dissertation |
| Sprache: | Deutsch |
| Veröffentlicht: |
Philipps-Universität Marburg
2017
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| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | PDF-Volltext |
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| Zusammenfassung: | Pilzliche Organismen stellen eine der artenreichsten Lebensformen der Erde dar. Die ausgesprochen
hohe Anzahl unterschiedlicher Vertreter spiegelt hierbei die große Diversität der besetzten ökologischen
Nischen wieder. Ermöglicht wird die Anpassung beispielsweise an widrige Umweltfaktoren
durch einen komplexen und hoch funktionellen Zellwandaufbau. Diese 50 - 200 nm dicke Schicht
setzt sich aus Chitin und b-1,3-/ b-1,6-Glukanen zusammen die weitere organismenspezifische Modifikationen
beinhaltet. Die b-1,3-Glukane innerhalb dieses Netzwerks bilden tripelhelikale Überstrukturen
und sorgen in Verbindung mit dem daran gebundenen Chitin, zu einem stabilen Grundgerüst.
Innerhalb der stark verzweigten Architektur der pilzlichen Zellwand erfüllt eine Vielzahl an sekretierten
Proteinen diverse Aufgaben.
In dieser Arbeit stehen die Familien der SUN- und CFEM-Proteine im Fokus. SUN-Proteine sind
bei der Remodellierung der b-1,3-Glukanstrukturen innerhalb der pilzlichen Zellwand beteiligt. Für
die C-terminale SUN-Domäne aus Saccharomyces cerevisiae konnte über SPR und HDX-MS Untersuchungen
die Bindungsstelle gegen Laminarin, einem b-1,3-Glukan mit b-1,6-
Glucoseverzweigungen [7:1], gezeigt werden. Molekulardynamische Simulationen für die Interaktion
von ScSun4C gegen Curdlan, einem unverzweigten b-1,3-Glukan, zeigten hierbei ein stabiles Bindungsverhalten
über 100 ns. Auf diesen Erkenntnissen aufbauend können zwei Funktionsmodelle der
C-terminalen SUN-Domäne geschlussfolgert werden. Die SUN-Domäne als neuartige, reversible
Docking-Einheit innerhalb des b-Glukanmaterials, oder als Tripelhelix entwindende Glukanhelikase.
Letztere sorgt für ein Entwinden der thermodynamisch begünstigten Tripelhelix und einem dadurch
schnelleren Abbau durch endo-/exo-Glukosidasen. AFM-Untersuchungen können weiterhelfen die
beschriebenen Modelle zu verifizieren.
CFEM-Proteine können nach phylogenetischen Analysen in mehrere distinkte Gruppen, mit unterschiedlichen
Aufgaben und Funktionen unterteilt werden, die durch zusätzliche strukturbasierte Erkenntnisse
bestätigt werden können. Pga7-Orthologe sind bei der Akquisition von Hämin aus Hämoglobin
und dessen Weiterleitung ins Zellinnere beteiligt. Die Bindung gegen Hämin zeigt hierbei
eine zeitliche Abhängigkeit, sodass ein zweistufiger Bindungsprozess mit einer strukturellen Reorganisation
geschlussfolgert werden kann. Für Ccw14-Orthologe, die bei der Quervernetzung der Zellwand
beteiligt sind, konnte hingegen keine Häminbindung beobachtet werden. Die Interaktion von
Ccw14-Orthologen zu endo-Glukosidasen wie Bgl2 könnte hierbei wichtige Fragen zur gruppenspezifischen
Funktion beantworten. |
|---|---|
| Umfang: | 168 Seiten |
| DOI: | 10.17192/z2017.0509 |