Inhibition der bakteriellen RNA-basierten Ribonuklease P und Untersuchungen zum Reaktionsmechanismus der Protein-basierten Ribonuklease P aus Arabidopsis thaliana

Die Ribonuklease P (RNase P) ist ein aus verschiedenen Blickwinkeln sehr interessantes Biomolekül, das für die 5‘-Maturierung von Vorläufer-tRNAs (Prä-tRNAs) verantwortlich ist. Das bakterielle Enzym ist ein Ribozym, das aus einer RNA- und einer kleinen Protein-Untereinheit besteht, wobei die RNA-Un...

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Main Author: Walczyk, Dennis
Contributors: Hartmann, Roland K. (Prof. Dr.) (Thesis advisor)
Format: Dissertation
Language:German
Published: Philipps-Universität Marburg 2016
Pharmazeutische Chemie
Subjects:
Online Access:PDF Full Text
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Description
Summary:Die Ribonuklease P (RNase P) ist ein aus verschiedenen Blickwinkeln sehr interessantes Biomolekül, das für die 5‘-Maturierung von Vorläufer-tRNAs (Prä-tRNAs) verantwortlich ist. Das bakterielle Enzym ist ein Ribozym, das aus einer RNA- und einer kleinen Protein-Untereinheit besteht, wobei die RNA-Untereinheit der katalytisch aktive Teil ist. Damit unterscheidet sich das bakterielle Enzym architektonisch signifikant von RNase P-Enzymen aus den anderen Domänen des Lebens (Archaea und Eukarya), die einen deutlich erhöhten Proteinanteil besitzen. In höheren Eukaryonten wurden zudem RNase P-Enzyme gefunden, die aus einem singulären Protein bestehen und über keine RNA-Untereinheit mehr verfügen. Im menschlichen Organismus existieren zwei verschiedene RNase P-Enzyme. Die nukleäre RNase P besitzt einen RNA-Anteil und darüber hinaus zehn zusätzliche Proteinuntereinheiten. Die mitochondriale RNase P besteht aus einem ternären Proteinkomplex ohne RNA-Komponente. Diese Strukturunterschiede sowie die essenzielle Funktion der RNase P machen das bakterielle Enzym zu einer interessanten Zielstruktur für die Entwicklung neuer Antibiotika. Da es bisher keine Antibiotika gibt, die primär an die RNase P binden und damit die Bereitstellung maturer tRNAs für die Proteinbiosynthese hemmen, wäre ein solches Antibiotikum vermutlich eine wirksame neue Waffe gegen multiresistente Problemkeime.
Physical Description:150 Pages
DOI:https://doi.org/10.17192/z2016.0677