β-Turns jenseits natürlicher Limitierungen - Flexible und rigide Dipeptidbausteine in der Proteinumgebung des Foldon-Trimers und seinem isolierten b-hairpin

β-Turns jenseits natürlicher Limitierungen - Flexible und rigide Dipeptidbausteine in der Proteinumgebung des Foldon-Trimers und seinem isolierten b-hairpin

β-turns vermitteln eine Vielzahl unterschiedlicher Protein-Erkennungsprozesse im menschlichen Organismus, obwohl die Torsionswinkelpräferenzen der kanonischen Aminosäuren die zugänglichen b-turn-Geometrien und -Beweglichkeit einschränken. Die organische Chemie kann diese Limitierungen überschreiten:...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
1. Verfasser: Körling, Matthias
Beteiligte: Geyer, Armin (Prof. Dr.) (BetreuerIn (Doktorarbeit))
Format: Dissertation
Sprache:Deutsch
Veröffentlicht: Philipps-Universität Marburg 2015
Schlagworte:
Peptide
peptide synthesis
Chemie
Faltungspopulation, Bindungsepitop
Magnetische Kernresonanz
β-hairpin Peptide
β-hairpin peptides
protein design
Peptidsynthese
binding epitope
Proteindesign
fold population
Chemische Synthese
Chemistry & allied sciences
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Signatur: urn:nbn:de:hebis:04-z2015-04716
Publikationsdatum: 2015-11-30
Datum der Annahme: 2015-10-16
Downloads: 113 (2024), 179 (2023), 138 (2022), 141 (2021), 190 (2020), 207 (2019), 142 (2018)
Lizenz: https://rightsstatements.org/vocab/InC-NC/1.0/
Zugangs-URL: https://archiv.ub.uni-marburg.de/diss/z2015/0471
https://doi.org/10.17192/z2015.0471

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