Publikationsserver
Die Evolution des Proteinimports in die komplexen Plastiden der Chromalveolaten
Chromalveolaten sind eine komplexe Gruppe von heterogenen Protisten. Die phototrophen Vertreter und apicomplexen Parasiten weisen ein spezielles Organell – die komplexe Plastide – auf, die ihren Ursprung in einer ehemals freilebenden Rotalge findet. Diese Arbeit trägt maßgeblich zum Verständnis der...
Enregistré dans:
| Auteur principal: | |
|---|---|
| Autres auteurs: | |
| Format: | Dissertation |
| Langue: | allemand |
| Publié: |
Philipps-Universität Marburg
2010
|
| Sujets: | |
| Accès en ligne: | Texte intégral en PDF |
| Tags: |
Ajouter un tag
Pas de tags, Soyez le premier à ajouter un tag!
|
| Résumé: | Chromalveolaten sind eine komplexe Gruppe von heterogenen Protisten. Die phototrophen Vertreter und apicomplexen Parasiten weisen ein spezielles Organell – die komplexe Plastide – auf, die ihren Ursprung in einer ehemals freilebenden Rotalge findet. Diese Arbeit trägt maßgeblich zum Verständnis der Evolution des Präproteinimports in „rote“ komplexe Plastiden bei.
(1) Es konnte demonstriert werden, dass E. huxleyi ein SELMA-System exprimiert und dieses somit in Cryptophyten, Heterokontophyten, Apicomplexen und Haptophyten existiert. Es wurde gezeigt, dass heterologe Lokalisationsstudien haptophytischer Sequenzen prinzipiell in P. tricornutum möglich sind. Phylogenetische Analysen anhand von h/sCdc48 und h/sUba1 deuten auf einen Rotalgenursprung von SELMA hin. Die ERAD-Sequenzen zeigen keine Monophylie der Wirte und widersprechen demzufolge der Chromalveolaten-Hypothese.
(2) Die Identifikation der Deubiquininase ptDUP unterstützt die Annahme einer mechanistischen Konservierung des Transports via SELMA. ptDUP wurde als PPC-lokalisiert und in vitro funktionell nachgewiesen. Wahrscheinlich entfernt ptDUP die Ubiquitinmodifikationen an importierten SELMA-Substraten, was vermutlich für die Reifung und den weiteren Import von Präproteinen essentiell ist.
(3) Nucleus-codierte plastidäre Proteine benötigen Zielsteuerungssignale zum plastidären Import. Hier wurde gezeigt, dass dieser in Diatomeen abhängig von positiven Ladungen ist. Diese kritischen Aminosäuren müssen nicht Teil des physikalischen Transitpeptids sein, sondern können auch N-terminal im maturen Protein vorliegen. Dadurch kann dieses den eigenen Import fördern. Das Resultat hat Implikationen für die Etablierung des Gentransfers. Die Akquirierung von Import-vermittelnden Präsequenzen könnte unter jenen Voraussetzungen leichter zu bewerkstelligen sein, da die Anforderungen an Transitpeptide vermindert werden. Transitpeptide, die nur in Verbindung mit dem maturen Protein Import vermitteln, könnten so als Importsignale rekrutiert worden sein, deren Funktionalität erst durch fortwährende Mutation evolviert ist. |
|---|---|
| DOI: | 10.17192/z2010.0626 |