ptOmp85 – ein Toc75-Homolog in der dritten Plastidenmembran von Phaeodactylum tricornutum

Chromalveolaten sind eine hochdiverse Gruppe von Protisten, die als gemeinsames Merkmal eine sogenannte komplexe Plastide tragen. Diese ist das Resultat einer sekundären Endocytobiose zwischen einer eukaryoten Wirtszelle und einer Rhodophyte. Die komplexe Plastide ist, anders als die primären Plasti...

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Main Author: Bullmann, Lars
Contributors: Maier, Uwe (Prof. Dr.) (Thesis advisor)
Format: Dissertation
Language:German
Published: Philipps-Universität Marburg 2010
Biologie
Subjects:
Online Access:PDF Full Text
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Description
Summary:Chromalveolaten sind eine hochdiverse Gruppe von Protisten, die als gemeinsames Merkmal eine sogenannte komplexe Plastide tragen. Diese ist das Resultat einer sekundären Endocytobiose zwischen einer eukaryoten Wirtszelle und einer Rhodophyte. Die komplexe Plastide ist, anders als die primären Plastiden der Archaeplastida, i. d. R von vier Membranen umgeben (eine Ausnahme bilden die Plastiden der Peridinin-haltigen Dinoflagellaten mit nur drei Membranen). Wie auch bei den Archaeplastida ist ein Großteil der plastidären Proteine von Chromalveolaten auf dem Kerngenom des Wirtes codiert, und muss daher posttranslational aus dem Cytosol importiert werden. Proteine des Plastidenstromas müssen also vier Membranen passieren. Während für drei der vier Membranen bereits putative Translokatoren beschrieben werden konnten, war das Translokon der drittäußersten Membran bislang völlig unbekannt. Diese Membran ist der äußeren Membran primärer Plastiden homolog, ein entsprechendes Toc-Translokon konnte allerdings bislang nicht identifiziert werden. Im Rahmen dieser Arbeit wurde ein kürzlich identifiziertes putatives Omp85-Protein der Diatomee Phaeodactylum tricornutum erstmals eingehend analysiert und charakterisiert. Das Protein, ptOmp85, konnte eindeutig der Familie der Omp85- Proteine zugeordnet werden. Innerhalb der Familie weist es die die nächsten Verwandtschaftsbeziehungen zum Toc75-Homolog der freilebenden Rotalge Cyanidioschyzon merolae auf. Es konnte nachgewiesen werden, dass ptOmp85 ein integrales Protein der drittäußersten Membran der komplexen Plastide ist. Darüber hinaus konnte gezeigt werden, dass ptOmp85 intraorganellär einem zu Toc75 homologen. Zielsteuerungsmechanismus unterliegt. Die Analyse der elektrophysiolgischen Eigenschaften der Membranpore von ptOmp85 zeigte eindeutige Ähnlichkeiten zu den Poreneigenschaften von Toc75-artigen, nicht aber zu denen von Sam50-artigen Omp85-Proteinen. Diese aufgedeckten Charakteristika implizieren, dass es sich bei ptOm85 tatsächlich um das Proteintranslokon der drittäußersten Plastidenmembran von Chromalveolaten handelt. Die Ergebnisse dieser Arbeit tragen somit grundlegend zum Verständnis des Proteinimports in die komplexen Plastiden dieser Protistengruppe bei.
DOI:https://doi.org/10.17192/z2010.0092