Substratstereochemie und Untersuchungen zum Mechanismus der 4-Hydroxybutyryl-CoA-Dehydratase aus Clostridium aminobutyricum

Substratstereochemie und Untersuchungen zum Mechanismus der 4-Hydroxybutyryl-CoA-Dehydratase aus Clostridium aminobutyricum

Die 4-Hydroxybutyryl-CoA-Dehydratase ist das Schlüsselenzym in der Fermentation von 4 Aminobutyrat zu Acetat, Ammoniak und Butyrat in Clostridium aminobutyricum. Darüber hinaus wurde die Dehydratase im 3-Hydroxypropionat/4-Hydroxybutyrat Zyklus in Metallosphaera sedula als Bindeglied des bisher unen...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
1. Verfasser: Friedrich, Peter
Beteiligte: Buckel, Wolfgang (Prof. Dr.) (BetreuerIn (Doktorarbeit))
Format: Dissertation
Sprache:Deutsch
Veröffentlicht: Philipps-Universität Marburg 2008
Schlagworte:
Hydroxybutyryl-CoA-Dehydratase <4->, Radikalreaktion
Gammaaminobuttersäure
Enzym-Mechanismus
[4Fe-4S]-Cluster
Biowissenschaften, Biologie
Eisen-Schwefel-Proteide
Ketyle
Clostridia
4-Hydroxybutyryl-CoA dehydratase
[4-Fe-4S]cluster
Clostridium aminobutyricum
Stereochemie
Flavoenzym
Stereochemistry
Ketylradikal
Life sciences
Online Zugang:PDF-Volltext
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!

Online

PDF-Volltext

Bestandesangaben von
Signatur: urn:nbn:de:hebis:04-z2009-01092
Publikationsdatum: 2009-05-06
Datum der Annahme: 2008-12-18
Downloads: 16 (2024), 70 (2023), 48 (2022), 63 (2021), 81 (2020), 72 (2019), 23 (2018)
Lizenz: https://rightsstatements.org/vocab/InC-NC/1.0/
Zugangs-URL: https://archiv.ub.uni-marburg.de/diss/z2009/0109
https://doi.org/10.17192/z2009.0109

Ähnliche Einträge