Charakterisierung der apikalen Transportwege und beteiligten Proteinkomponenten in polaren Epithelzellen

Die Plasmamembran von polarisierten Epithelzellen besteht aus zwei unterschiedlichen Bereichen, einer apikalen und einer basolateralen Domäne. Aufgrund ihrer spezifischen Funktionen weisen sie eine asymmetrische Verteilung von Lipid- und Proteinkomponenten auf. Dies setzt genaue Sortier- und Transpo...

Ausführliche Beschreibung

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Bibliographische Detailangaben
1. Verfasser: Cramm-Behrens, Catharina
Beteiligte: Maier, Uwe (Prof. Dr.) (BetreuerIn (Doktorarbeit))
Format: Dissertation
Sprache:Deutsch
Veröffentlicht: Philipps-Universität Marburg 2008
Klinische Zytobiologie und Zytopathologie
Schlagworte:
Online Zugang:PDF-Volltext
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Beschreibung
Zusammenfassung:Die Plasmamembran von polarisierten Epithelzellen besteht aus zwei unterschiedlichen Bereichen, einer apikalen und einer basolateralen Domäne. Aufgrund ihrer spezifischen Funktionen weisen sie eine asymmetrische Verteilung von Lipid- und Proteinkomponenten auf. Dies setzt genaue Sortier- und Transportmechanismen voraus, welche neu synthetisiertes Material zu ihrer korrekten Zielmembran befördern. Polypeptide der apikalen Membran erreichen ihre Zielmembran über den sekretorischen Transportweg vom ER durch den Golgi-Apparat zum TGN, von wo sie in apikale Transportvesikel sortiert werden. Die Einsortierung in verschiedene Vesikelpopulationen erfolgt für apikale Proteine abhängig von ihrer raft-Assoziation. Ziel der Arbeit war die Erforschung der Transport- und Sortiermaschinerie im apikalen Transport. Dafür wurden zwei Modellproteine verwendet, die raft-assoziierte SI und die nicht-raft-assoziierte LPH. Biochemische und konfokalmikroskopische Studien konnten zeigen, dass die SI und LPH auf ihrem Weg zur apikalen Membran endosomale Kompartimente durchqueren. Darüber hinaus konnte die Rolle des Lektins Galektin-3 in LPH-tragenden Vesikeln und die Rolle der ALPK-1-Kinase in SI-tragenden Vesikeln charakterisiert werden.
DOI:https://doi.org/10.17192/z2008.0751