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Zusammenfassung:
Diatomeen beherbergen eine komplexe Plastide rhodophytischen Ursprungs, vermutlich hervor-gegangen aus einer Endosymbiose höherer Ordnung (polyphyletisches Ereignis). Eine Rotalge wurde als Endosymbiont sukzessive zu einer semiautonomen komplexen Plastide mit vier Hüll-membranen etabliert. Anders als bei Crypto- und Chlorarachniophyta wurden essenzielle Sym-bionten-spezifische Gene vollständig ins Wirtsgenom in Heterokonto-, Haptophyta, Apicomplexa integriert und der frühere symbiontische Nukleus eliminiert. Die auf dem Wirts-Kern kodierten plastidären Präproteine bedurften der Etablierung neuer Translokationsmechanismen inklusive spezifischer Zielsteuerungssequenzen. Für die äußerste Plastidenmembran der komplexen „roten“ Plastiden wurde postuliert, dass die plastidären Präproteine über Sec61 ins Plastiden-Lumen (cER) transloziert werden. Der Transport entlang der zweiten Plastidenmembran (PPM) ist weitestge-hend ungeklärt. Es konnte gezeigt werden, dass der Transport plastidärer Präproteine anhand der Symbiont-specific ERAD-like machinery (SELMA) stattfinden kann. Für dieses aus der ER-assoziierten Degradation abgeleitete System wurden ERAD-Homologe identifiziert und teilweise spezifische Interaktionen gezeigt. SELMA stellt vermutlich ein während der Evolution rezykliertes und an neue Aufgaben adaptiertes System dar. Ein postulierter noch unbekannter Importrezeptor könnte als lösliches cER- oder als PPM-ständiges Protein plastidäre Präproteine im cER erkennen und an der zweiten Plastidenmembran für die weitere Translokation mittels SELMA-Komplex rek-rutieren. Im Rahmen dieser Arbeit wurden durch zwei gerichtete in silico Ansätze und einem proteinbio-chemischen Ansatz Kandidaten für den postulierten Importrezeptor gesucht und davon 32 eGFP-Fusionsproteine in der pennaten Diatomee Phaeodactylum tricornutum in vivo lokalisiert. Davon lokalisieren acht Fusionsproteine möglicherweise im sekretorischen Weg und drei weitere Kandi-daten mutmaßlich in den Mitochondrien. Zwei mutmaßlich PPM-lokalisierte, neun möglicher-weise cER lokalisierte Fusionsproteine und acht potenzielle PPC-Fusionsproteine wurden in dieser Arbeit identifiziert. Für zwei Kandidaten konnten eine PPC-Lokalisation in dieser Arbeit verifiziert werden. Ein möglicherer ER-Lumen-Rezeptor mit plastidärer Lokalisation wird als mutmaßlicher Importrezeptor im cER der komplexen Plastide postuliert. Für ein PPC-residentes TPR-Fusionsprotein wurden spezifische Interaktionen mit zwei mitochondrial carrier Proteinen der komplexen Plastide und dem in der zweiten Plastidenmembran-lokalisierten Protein sDer1-1 in vivo gezeigt.

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