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Zusammenfassung:
Die Weitergabe von Wissen, Regeln und Gesetzen in Form von gespeicherten Informationen hat mit einfachen Steintafeln begonnen und sich über Papyrusrollen, dem Buchdruck bis hin zur Verwendung von Computern zur Datenspeicherung entwickelt. Magnetische Festplatten kommen heute bis auf einige Terabits Speichervolumen. Die optische Informationsspeicherung in Form von CDs (Compact Discs) und DVDs (Digital Verstile Discs) ist weit verbreitet. Die Nummer der Pits and Lands ist limitiert und eine normale CD erlaubt eine Speicherung von bis zu 700 MB. Durch kleinere Laserspots, anderen Wellenlängen zum Auslesen und engere Beschreibung der Datendiscs wurde bei Blue Rays das Datenvolumen bis auf 50 GB erweitert. Auf diesem Wege sind die Grenzen der Datenspeicherung noch nicht ausgereizt. Die optische Datenspeicherung lässt sich in fünf Dimensionen ausweiten, dazu gehören neben der Ortsauflösung in XYZ-Richtung des Speichermediums noch die Auslesewellenlänge für verschiedene Farbstoffe sowie die Polarisationsrichtung des Lichts. Optische Datenspeicherung ist auch mit Bakteriorhodopsin (BR) möglich. Seit der Erforschung des BR in den 70ern wurden bis heute verschiedene technische Anwendungen des Biomoleküles diskutiert. So sind photochrome Sicherheitstinten, die den Protonpumpmechanismus des Proteins nutzen, von Interesse. Ein anderes großes Potential ist die Polarisationsdatenspeicherung. Das Ziel dieser Dissertation ist es, die Veränderungen aufzuzeigen, die bei der Polarisationsdatenspeicherung eintreten, beginnend im molekularen bis hin zum makroskopisch messbaren Effekt. Der für die Datenspeicherung von Fischer und Mastay postulierte Zustand P360 wurde bereits früher schon UV-Vis spektroskopisch untersucht. In dieser Arbeit werden mit CD-Spektroskopie, AFM und SAXS strukturelle Veränderungen auf der mikroskopischen Ebene diesen Zustand nach Bestrahlung mittels Pulslaser aufklären. Ergänzt durch massenspektrometrische Messungen kann die Ursache der Irreversibilität des Schreibvorgangs aufgeklärt werden. Im zweiten Teil werden die externen Einflüsse auf das Datenspeichern aufgezeigt. Der makroskopisch messbare Effekt des Datenspeicherns wird mittels Polarimetrie untersucht. Mit einer mathematischen Beschreibung durch den Stokes-Formalismus wird der Effekt der Polarisationsdatenspeicherung beschrieben. Die Speicherkapazität eines Polarisationsdatenspeichers übersteigt herkömmliche Datenspeicher um ein vielfaches.

Bibliographie / References

1. C.G. Brouillette, R. B. McMichens, L. J. Stern, H. G. Khorana, Structure and Thermal Stability of Monomeric Bacteriorhodopsin in Mixed Phospholipid/Detergent Micelles. PROTEINS, Structure, Function, and Geneticsm, 1989, 5, 38-46.
2. P. Hufnagel, U. Schweiger, C. Eckerskorn, D. Oesterhelt, Electrospray Ionization Mass Spectrometry of Genetically and Chemically Modified Bacteriorhodopsins. Analytical Biochemistry 1996, 243, 46–54.
3. E. Lam, L. Parker, Nonionic detergent effects on spectroscopic characteristics and the photocycle of bacteriorhodopsin in purple membranes. Arch. Biochem. Biophys. 1983, 221, 557–564.
4. M. Kataoka, Trimeric mutant bacteriorhodpsin, D85N, shows a monophasic CD spectrum. FEBS Lett. 1993, 333, 111-113.
5. B. Becher, J. Cassim, Effects of bleaching and regenerationon the purple membrane structure of Halobacteriumhalobium. Biophys. J. 1977, 19, 285-297.
6. Y. Matsui, K. Sakai, M. Murakami, Y. Shiro, S. I. Adachi, H. Okumura, T. Kouyama, Specific damage induced by X-ray radiation and structural changes in the primary photoreaction of bacteriorhodopsin. J. Mol. Biol. 2002, 324, 469–481.
7. T. G. Ebrey, B. Becher, B. Mao, P. Kilbride, Exciton interactions and chromophore orientation in the purple membrane. J. Mol. Biol. 1977, 112, 377-397.
8. C. G. Brouillette, D. D. Muccio, T. K. Finney, pH dependence of bacteriorhodopsin thermal unfolding. Biochemistry 1987, 26, 7431-7438.
9. U. Haupts, J. Tittor, E. Bamberg, D. Oesterhelt, General Concept for Ion Translocation by Halobacterial Retinal Proteins: The Isomerization/Switch/Transfer (IST) Model. Biochemistry 1997, 36, 2-7.
10. Hayashi, E. Tajkhorshid, E. Pebay-Peyroula, A. Royant, E. M. Landau, J. Navarro, K. Schulten, Structural determinants of spectral tuning in retinal protein – bacteriorhodopsin vs sensory rhodopsin II. J. Phys. Chem. B 2001, 105, 10124-10131.
11. M. Neebe, D. Rhinow, N.Schromczyk, N. A. Hampp, Thermochromism of Bacteriorhodopsin and Its pH Dependence. J. Phys. Chem. B 2008, 112, 6946–6951.
12. M. A. El-Sayed, T. Lin, W.R. Mason, Is there an excitonic interaction or antenna system in bacteriorhodopsin? Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1989, 86, 5376-537.
13. J.-P. Cartailler, H. Luecke, X-Ray Crystallographic Analysis Of Lipid-Protein Interactions In The Bacteriorhodopsin Purple Membrane. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 2003, 32, 285-310.
14. D. Rhinow, I. Chizhik, R.-P. Baumann, F. Noll, N. Hampp, Crystallinity of Purple Membranes Comprising the Chloride-Pumping Bacteriorhodopsin Variant D85T and its Modulation by pH and Salinity. J. Phys. Chem. B, 2010, 114, 15424-15428.
15. N. Hampp, Bacteriorhodopsin: mutating a biomaterial into an optoelectronic material. Appl. Microbiol Biotechnol 2000, 53, 633-639.
16. M. P. Heyn, P.J. Bauer, N.A. Dencher, A natural CD-label to probe the structure of the purple membrane from Halobacterium halobium by means of exciton coupling effect. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1975, 67, 897–903.
17. N. Hampp, Bacteriorhodopsin as a Photochromic Retinal Protein for Optical Memories. Chem. Rev. 2000, 100, 1755-1776.
18. W. Kühlbrandt, Bacteriorhodopsin -the movie. Nature 2000, 406, 569-570.
19. N. Hampp, A. Miller, Bakteriorhodopsin: Ein Biopolymer für die optische Informationsverarbeitung. Werk + Wirken 1989, 6, 5-8.
20. T. Tolxdorff, Bilder auf der Purpurmembran -Technologien nach dem Vorbild der Natur. PraxisComputer 1991, 6, 62-64.
21. T. Fischer, M. Neebe, T. Juchem, N. Hampp, Biomolecular optical data storage and data encryption. IEEE Transactions on NanoBiosciences 2003, 2, 1-5.
22. J. Böttcher, Charakterisierung von stabilen biphotonisch induzierten Photoprodukten in Bakteriorhodopsin-Filmen, Diplomarbeit, Philipps-Universität Marburg, 2004. [8]
23. J. Sasaki, L. S. Brown, Y.-S. Chon, H. Kandori, A. Maeda, R. Needleman, J. K. Lanyi, Conversion of Bacteriorhodopsin into a Chloride Ion Pump. Science 1995, 269,73-75.
24. S. Mitaku, K. Ikuta, H. Itoh, R. Kataoka, M. Naka, M. Yamada, M. Suwa, Denaturation of bacterirhodopsin by organic solvents. Biophys. Chem. 1988, 30, 69- 79.
25. S. Wu, M. A. El-Sayed, CD spectrum of bacteriorhodopsin: best evidence against exciton model. Biophys. J. 1991, 60, 190-197.
26. M. Shibata, H. Kandori, FTIR studies of internal water molecules in the schiff base region of bacteriorhodopsin. Biochem. 2005, 44, 7406-7413.
27. E. Arnold, Gestaltung und Aufbau eines Versuchs im astronomischen Praktikum zur Messung des Magnetfeldes in Sonnenflecken. Staatsexamensarbeit, Albert-Ludwigs- Universität Freiburg, Freiburg, 2009.
28. L.-O. Essen, R. Siegert, W. D. Lehmann, D. Oesterhelt, Lipid patches in membrane protein oligomers: Crystal structure of the bacteriorhodopsin-lipid complex. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1998, 95, 11673-11678.
29. P. Kraft, J. Mills, E. Dratz., Mass spectrometric analysis of cyanogen bromide fragments of integral membrane proteins at the picomole level: application to rhodopsin. Anal. Biochem. 2001, 292, 76-86.
30. R. Henderson, J.M. Baldwin, T. A. Ceska, F. Zemlin, E. Beckmann, K. H. Downing, Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo- microscopy. J. Mol. Biol. 1990, 213, 899-929.
31. G. Varo, J. K. Lanyi, Pathways of the rise and decay of the M-photointermediate(s) of bacteriorhodopsin. Biochemistry 1990, 29, 2241-2250.
32. T. Fischer, Photochemische und biochemische Modifikation von Bakteriorhodopsin.
33. J. Czege, L. Rheinisch, Photodestruction of bacteriorhodopsin. Photochem. Photobiol. 1991, 54, 923.
34. Z. Yang, Photoinduzierte Mikrostrukturierung und Anisotropie in Bakteriorhodopsin- Filmen, Dissertation, Philipps-Universität Marburg, 2008.
35. J. T. Yang, Protein Secondary Structure Estimation Programm, Table III of Methods in Enzymology 1986, 130, 208-269.
36. H. Luecke, H.-T. Richter, J. K. Lanyi, Proton Transfer Pathways in Bacteriorhodopsin at 2.3 Angstrom Resolution. Science 1998, 280, 1934-1937.
37. D. Oesterhelt, W. Stockenius, Rhodopsin-like protein from the purple membrane of Halobacterium halobium. Nature, New Bio, 1971, 233, 149-152.
38. M. M. Long, D. W. Urry, W. Stoeckenius, circular dichroism of biological membranes: purple membrane of halobacterium halobium. biochemical and biophysical research communications 1977, 75, 725-731.
39. H. Lücke, B. Schobert, H.-T. Richter, J.-P. Cartailler, J.K. Lanyi, Structural changes in bacteriorhodopsin during ion transport at 2 Ångstrøm resolution. Science 1999, 286, 255-260.
40. T. Schreckenbach, B. Walckhoff, D. Oesterhelt, Studies on the retinal-protein interaction in bacteriorhodopsin. Eur. J. Biochem. 1977, 76, 499-511.
41. Y. Kimura, D. G. Vassylyev, A. Miyazawa, A. Kidera, M. Matsushima, K. Mitsuoka, K. Murata, T. Hirai, Y. Fujiyoshi, Surface of bacteriorhodopsin revealed by high- resolution electron crystallography. Nature 1997, 389, 206-211.
42. M. P. Dornbusch, Synthese von Fünfringheterocyclischen Retinoiden als chromophore für das Bacteriorhodopsin, Dissertation, Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf, 2001.
43. M. B. Masthay, D.M. Sammeth, M.C. Helvenston, C. B. Buckman, W. Li, M. J Cde- Baca,. J. T. Kofron, The laser-induced blue state of bacteriorhodopsin: mechanistic and color regulatory roles of protein-protein interactions, protein-lipid interactions, and metal ions. J. Am. Chem. Soc. 2002, 124, 3418-3430.
44. S. Druckmann, R. Renthal, M. Ottolenghi, W. Stoeckenius, The radiolytic reduction of the Schiff-base in bacteriorhodopsin. Photochem. Photobiol. 1984, 40, 647-651.
45. T. Marti, S. J. Rosselet, H. Otto, M. P. Heyn, H. G. Khorana, The retinylidene Schiff base counterion in bacteriorhodopsin. J. Biochem. 1991, 266, 18674-18683.
46. S. Kawata, Y. Kawata, Three-dimensional optical data storage using photochromic materials. Chem. Rev. 2000, 100, 1777-1778.
47. Stroud, Bacteriorhodopsin D85N: Three spectroscopic species in equilibrium. Biochemistry 1993, 32, 1332-1337.
48. T. Fischer, N. Hampp, Two-Photon-Absorption of Bacteriorhodopsin: Formation of a red-shifted thermally stable photoproduct F 620 . Biophys. J. 2005, 89, 1175–1182.
49. Rumi, X.-L. Wu, S. R. Marder, J.W. Perry, Two-photon polymerization initiators for three-dimensional optical data storage and microfabrication. Nature 1999, 398, 51-54.
50. D. Oesterhelt, J. Tittor, Two pumps, one principle: light-driven ion transport in halobacteria. Trends Biochem. Sci. 1989, 14, 57-61.
51. M. Shibata, T. Tanimoto, H. Kandori, Water Molecules in the schiff base region of bacteriorhodopsin. J. Am. Chem. Soc. 2003, 125, 13312-13313.
52. R. Horn, Zeitaufgelöste Messung der Faltung und Pigmentbindung des Lichtsammlerproteins LHCIIb anhand verschiedener spektroskopischer Monitore, Dissertation, Johannes Gutenberg-Universität Mainz, 2004.
53. M. Dong, R. P. Oda, M. A. Strausbauch, P. J. Wettstein, J. P. Landers, L. J. Miller, Hydrophobic peptide mapping of clinically relevant heptathelical membrane proteins by capillary electrophoresis. Electrophoresis 1997, 18, 1767-1774.
54. L.E. Ball, J.E. Oatis, K. Dharmasiri, M. Busman, J. Wang, L.B. Cowden, A. Galijatovic, N. Chen, R.K. Crouch, D. R. Knapp DR. Mass spectrometric analysis of integral membrane proteins: application to complete mapping of bacteriorhodopsins and rhodopsin. Protein. Sci. 1998, 3, 758-64.
55. U. Schweiger, J. Tittor, D. Oesterhelt, Bacteriorhodopsin can function without a covalent linkage between retinal and protein. Biochemistry 1994, 33, 535-541.
56. U. Haupts, J. Tittor, D. Oesterhelt, Closing in on bacteriorhodopsin: Progress in Understanding the molecule. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1999, 28, 367-399. [6]
57. J. Tittor, U. Schweiger, D. Oesterhelt, E. Bamberg, Inversion of proton translocation in bacteriorhodopsin mutants D85N, D85T, and D85,96N. Biophys. J. 1994, 67, 1682- 1690. 31, 33, 34, 48
58. H. Houjou, K. Koyama, M. Wada, K. Sameshima, Y. Inoue, M. Sakurai, Effects of the protein electrostatic environment on the absorption maximum of bacteriorhodopsin. Chem. Phys. Let. 1998, 294, 162-166.
59. N. Grigorieff, T. A. Ceska, K. H. Downing, J. M. Baldwin, R. Henderson, Electron- crystallographic Refinement of the Structure of Bacteriorhodopsin. J. Mol. Biol. 1996, 259, 393-421.
60. R. Henderson, P. N. T. Unwin, Three-dimensional model of purple membrane obtained by electron microscopy. Nature 1975, 257, 28-32.

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