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Titel: Elektrophysiologische Charakterisierung des klassischen TRP-Kanals TRPC5
Autor: Semtner, Marcus
Weitere Beteiligte: Plant, Timothy (Prof. Dr.)
Erscheinungsjahr: 2011
URI: https://archiv.ub.uni-marburg.de/diss/z2011/0363
URN: urn:nbn:de:hebis:04-z2011-03635
DOI: https://doi.org/10.17192/z2011.0363
DDC: Naturwissenschaften
Titel(trans.): Electrophysiological characterisation of the classical TRP channel TRPC5

Dokument

Schlagwörter:
Permeation, TRPC5, Proton, Patch-Clamp-Methode, Ion channel, Spannungsabhängigkeit, Voltage, Ionenkanal, Patch clamp method, TRPC5, TRP channel, Proton, TRP-Kanal, Permeation

Zusammenfassung:
Klassische TRP-Kanäle (TRPC) sind Ca(2+)-permeable, unselektive Kationenkanäle, die durch PLC-abhängige Signalwege intrazellulär aktiviert werden. Obwohl die ersten Mitglieder dieser Subfamilie bereits vor über 15 Jahren kloniert wurden, sind sie auf funktioneller Ebene bisher nur unvollständig untersucht. Das Ziel dieser Arbeit bestand darin, die biophysikalischen Eigenschaften von TRPC5 im heterologen Expressionssystem mit Hilfe von molekularbiologischen und elektrophysiologischen Methoden im Detail zu studieren und mit denen anderer Vertreter der TRPC-Subfamilie zu vergleichen. TRPC5 wurde in der vorliegenden Arbeit als ein spannungsabhängig gesteuerter Kationenkanal herausgestellt, dessen Aktivität durch ein breites Spektrum an extrazellulären, positiv geladenen Elementarionen direkt moduliert werden kann. Die Permeation von mono- und divalenten Kationen durch TRPC5 ist unselektiv und wird durch Aminosäuren im Bereich zwischen der 5. und 6. Transmembrandomäne determiniert.

Summary:
Classical TRP channels (TRPC) are Ca(2+)-permeable, unselective cation channels that are activated by PLC-dependent intracellular pathways. Although most members of this subfamily were cloned at least 10 years ago, functional data on some of their biophysical properties are still not available. The main aim of this study was to investigate the properties of TRPC5, and to compare them with those of other members of the TRPC subfamily. In the present study, TRPC5 was characterised to be a voltage-dependent channel that can be modulated directly by a multiplicity of extracellular elementary cations. The permeation of mono- or divalent cations through TRPC5 is unselective and determined by amino acids between the 5th and 6th transmembrane domain.


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