Titel: | Elektrophysiologische Charakterisierung des klassischen TRP-Kanals TRPC5 |
Autor: | Semtner, Marcus |
Weitere Beteiligte: | Plant, Timothy (Prof. Dr.) |
Veröffentlicht: | 2010 |
URI: | https://archiv.ub.uni-marburg.de/diss/z2011/0363 |
DOI: | https://doi.org/10.17192/z2011.0363 |
URN: | urn:nbn:de:hebis:04-z2011-03635 |
DDC: | Naturwissenschaften |
Titel (trans.): | Electrophysiological characterisation of the classical TRP channel TRPC5 |
Publikationsdatum: | 2011-05-12 |
Lizenz: | https://rightsstatements.org/vocab/InC-NC/1.0/ |
Schlagwörter: |
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TRPC5, Spannungsabhängigkeit, Voltage, TRP-Kanal, TRP channel, Proton, Patch-Clamp-Methode, Patch clamp method, Ionenkanal, Permeation, Proton, Ion channel, Permeation, TRPC5 |
Zusammenfassung:
Klassische TRP-Kanäle (TRPC) sind Ca(2+)-permeable, unselektive Kationenkanäle, die durch PLC-abhängige Signalwege intrazellulär aktiviert werden. Obwohl die ersten Mitglieder dieser Subfamilie bereits vor über 15 Jahren kloniert wurden, sind sie auf funktioneller Ebene bisher nur unvollständig untersucht. Das Ziel dieser Arbeit bestand darin, die biophysikalischen Eigenschaften von TRPC5 im heterologen Expressionssystem mit Hilfe von molekularbiologischen und elektrophysiologischen Methoden im Detail zu studieren und mit denen anderer Vertreter der TRPC-Subfamilie zu vergleichen.
TRPC5 wurde in der vorliegenden Arbeit als ein spannungsabhängig gesteuerter Kationenkanal herausgestellt, dessen Aktivität durch ein breites Spektrum an extrazellulären, positiv geladenen Elementarionen direkt moduliert werden kann. Die Permeation von mono- und divalenten Kationen durch TRPC5 ist unselektiv und wird durch Aminosäuren im Bereich zwischen der 5. und 6. Transmembrandomäne determiniert.
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