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Titel:Entwicklung und Charakterisierung photochromer Sicherheitsinkjettinten auf Basis von Bakteriorhodopsin
Autor:Pudewills, Jens
Weitere Beteiligte: Hampp, Norbert (Prof. Dr.)
Veröffentlicht:2009
URI:https://archiv.ub.uni-marburg.de/diss/z2010/0131
URN: urn:nbn:de:hebis:04-z2010-01316
DOI: https://doi.org/10.17192/z2010.0131
DDC:540 Chemie
Titel (trans.):Design and characterisation of photochromic security inkjet inks based on Bacteriorhodopsin
Publikationsdatum:2010-05-12
Lizenz:https://rightsstatements.org/vocab/InC-NC/1.0/

Dokument

Schlagwörter:
bacteriorhodopsin, securityink, Bakteriorhodopsin, Tintenstrahldruck

Zusammenfassung:
Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit der technischen Nutzung des Membranproteins Bakteriorhodopsin (BR), das in dem Archaebakterium Halobacterium salinarum als lichtgetriebene Protonenpumpe fungiert. Mit dem Protonenpumpmechanismus ist ein Farbwechsel des Proteins von purpur nach gelb verbunden. Durch gentechnische Modifikation konnte in vorangegangenen Arbeiten der Farbwechsel, der im Wildtyp-BR nur einige Millisekunden andauert, zugunsten einer optimalen Photochromie in einen Bereich von Sekunden bis Minuten ausgedehnt werden. Das Protein BR ist durch seine Einbettung in ein zweidimensionales Kristallgitter in Form der Purpur¬membran (PM) gegenüber Umwelteinflüssen so stabil, dass es als Protein in Verbindung mit seinen Eigenschaften für technische Anwendungen attraktiv ist. Ziel dieser Arbeit ist es die Anwendung der PM als photochromes Pigment im Inkjetdruck zu realisieren. Photochrome Pigmente sind vor allem für den Sicherheits- und Wertedruck von Interesse. Produktpiraterie ist ein weit verbreitetes Phänomen, gegen das sich Unternehmen wehren müssen. Die Produktnachahmung hängt von der Kopierbarkeit ab. Um technische Hürden zu schaffen, werden viele Produkte mit sichtbaren und unsichtbaren Sicherheitsmerkmalen ausgestattet. Sichtbare Sicherheitsmerkmale dienen dem Kunden als Erkennungsmerkmal für ein Produkt, während nicht sichtbare, meist forensische Sicherheitsmerkmale, dem Hersteller zur eindeutigen Identifizierung dienen. Einen Teil der sichtbaren Sicherheitsmerkmale bilden die nur schwer kopierbaren optisch variablen Elemente. Dies können beugungsoptisch wirksame Mikrostrukturen (Hologramme), Materialien mit variablen Reflektionseigenschaften (Kippeffekte) oder optisch variable Farben sein. Photochrome Farben, die bei sichtbarem Licht schalten, kommen trotz des Bedarfes an solchen Spezialfarben bisher noch nicht zum Einsatz. Auf dem Syntheseweg zugängliche Photochrome verfügen nur über eine geringe Zyklizität. BR hingegen ist aufgrund seiner hohen Zyklizität und effizienten Photoreaktion besser als vergleichbare synthetische photochrome Materialien. PM bietet als Sicherheitspigment nicht nur die Photochromie als sichtbares Sicherheitsmerkmal, sondern kann durch gentechnische Modifikation von nichtfunktionellen Teilen des Proteingerüstes kann es auch als forensisches Sicherheitsmerkmal genutzt werden. Die Herkunft des Materials kann somit eindeutig identifiziert werden. In vorangegangenen Arbeiten wurden mit dem Pigment PM photochrome Sieb- und Tampondruckfarben entwickelt. , Mit diesen Verfahren ist im technischen Maßstab jedoch nur ein geringer Durchsatz zu erreichen, so dass es ein lohnenswertes Ziel darstellt, PM-basierte Inkjetfarben zu entwickeln. Der Inkjetdruck kann als Hochdurchsatz¬verfahren bei freier Motivwahl problemlos in bestehende Produktionsstraßen z.B. für Verpackungen eingebunden werden. Mit im Labor entwickelten, an eine bestimmte Oberfläche angepassten Inkjettinten, können sehr hohe Stückzahlen erzeugt werden. Der Druckprozess und die Eigenschaften der Inkjettinten sind derart komplex, dass sie bislang nicht über Modelle berechnet werden können. Die Entwicklung von Inkjettinten ist deshalb in weiten Teilen ein Trial & Error Verfahren. Die technologischen Anforderungen an Inkjettinten sind umfangreicher, als bei anderen Druckmethoden, wodurch die Entwicklung aufwendiger ist, was die technologischen Hürden für Fälscher zusätzlich erhöht. Die Eigenschaften von Inkjettinten wie Viskosität und Oberflächenspannung müssen sehr genau eingestellt werden. Die Einstellung der Oberflächenspannung erfolgt mit Tensiden, was bei der Verwendung eines Proteins als Pigment ein besonders anspruchsvolles Problem darstellt und im Rahmen dieser Arbeit gelöst wurde. Im Vergleich zu anderen Pigmenten ist die PM sehr instabil. Anorganische Pigmente besitzen die höchste Stabilität und ihre Echtheit wird praktisch nur durch organische Farbzusätze beeinträchtigt. Organische Pigmente weisen zwar geringere Echtheiten auf, finden aber aufgrund ihrer höheren Farbstärke und Buntheit eine breite Verwendung. Mit herkömmlichen Pigmenten ließ sich bisher keine photochrome Anwendung realisieren. Besonders schwierig ist die geringe Stabilität der PM gegen Lösungs¬mittel, die die Verarbeitbarkeit einschränkt und als anwendungs¬technische Eigenschaften ausführlich charakterisiert werden. So wird die PM durch viele im Inkjetdruck üblicherweise eingesetzte Chemikalien denaturiert. Die Möglichkeiten bei der Herstellung von Inkjettinten sind dadurch stark eingeschränkt, weshalb die Entwicklung von PM basierender Inkjettinten eine anspruchsvolle Aufgabe darstellt.

Bibliographie / References

  1. Y. YOKOYAMA, M. SONOYAMA, S. MITAKU Irreversible Photobleaching of Bacteriorhodopsin in a High-Temperature Intermediate State J. Biochem., 131 (2002) 785-790
  2. G. ZACCAI, D. J. GILMORE Areas of Hydration in the Purple Membrane of Halobacterium salinarum: a Neutron Diffraction Study J. Mol. Biol., 132 (1979) 181-191
  3. M. NEEBE Bakteriorhodopsin als multifunktionales photochromes Farbpigment für die Sicherheitstechnik Dissertation, Philipps Universität Marburg, 2003 [2] T. FISCHER Photochemische und biochemische Modifikation von Bakteriorhodopsin: Optische Datenspeicherung und Hybridbio-Materialien Dissertation Philipps Universität Marburg, 2005
  4. G. N. PAPADOPOULOS, G. DENCHER, G. ZACCAI, G. BÜLDT Water Molecules and Exchangeable Hydrogen Ions at the Active Center of Bacteriorhodopsin Localized by Neutron Diffraction. Elements of the Proton Pathway [84] Y. A. LAZAREV, E. L. TERPUGOV Effect of Water on the Structure of Bacteriorhodopsin and Photochemical Processes in Purple Membrans Biochem. et. Biophys. Acta, 590 (1980) 324-338 [85] Produktbroschüre BASF PVP and more… www.luvitev.com 30.06.2009 [86] G. I. GROMA, R. A. BOGOMOLNI, W. STOECKENIUS The Photocycle of Bacteriorhodopsin at high pH and Ionic Strength I. Effects of pH and Buffer on the Absorption Kinetics Biochim. et Biophys. Acta, 1319 (1997) 59-68
  5. J. MENDEL, D. BUGNER Particle Generation and Ink Particle Size Effects in Pigmented Inkjet Inks – PartI J. Nanopart. Res., 1 (1999) 419
  6. M. EISENBACH, S. R. CAPLAN Interaction of Purple Membrane with Solvents: II. Mode of Interaction Biochim. Biophy. Acta, 554 (1979) 281-292
  7. M. RENARD, M. DELMELLE pH and Salt Effects on the Slow Intermediates of the Bacteriorhodopsin Photocycle Eur. Biophys. J., 12 (1985) 223-228 [88] S. P. BALASHOV, R. GOVINDJEE, T. G. EBREY Biophys. J., 60 (1991) 475-490
  8. R. HENDERSON, J. BALDWIN, T. CESKA, F. ZEMLIN, E. BECKMANN, K. DOWNING Model for the Structure of Bacteriorhodopsin Based on High-Resolution Cryo-Microscopy J. Mol. Biol., 213 (1990) 899
  9. Z. DANCSHÁZY, Z. TOKAJI, A. DÉR Bleaching of Bakteriorhodopsin by Continuous Light FEBS Letters, 450 (1999) 154-157
  10. J.M. GONZALEZ-MANAS, M. D. VIRTO, J.-I. G. GURTUBAY, F. M. GONI The Interaction of Triton X-100 with Purple Membranes Eur. J. Biochem., 188 (1990) 673-678
  11. R. KORENSTEIN, B. HESS Hydration Effects on the Photocycle of Bacteriorhodopsin in Thin Layers of Purple Membran Nature, 270 (1977) 184-186
  12. H. LUECKE, B. SCHOBERT, H.-T. RICHTER, J.-P. CARTAILLER, J. K. LANYI Structural Changes in Bacteriorhodopsin During Ion Transport at 2 Angstrom Resolution Science, 286 (1999) 255-260 [28] S. SUBRAMANIAM, R. HENDERSON Crystallographic Analysis of Protein Conformational Changes in the Bacteriorhodopsin Photocycle.
  13. Philipps Universität Marburg, 1999 [74] D.J. PALMER US-Patent: 4.685.968 (1987) Literatur 129 [75] J. S. STAEDLER DE-Patent: 299.06.521 U1 (1999) [76] E. KUCKERT Tinten für Ink-Jet Verfahren Präsentation, Bayer AG, 1999 [77] Y. YAMASHITA, H. INOUE, K. HASHIMOTO US-Patent: 2002/0002930 (2002) [78] H.-J. BUTT Measuring Local Surface Charge Densities in Electrolyte Solutions with a Scanning Force Microscope Biophys. J., 63 (1992) 578-582 [79] M. SANIO Optische Methoden der Informationsspeicherung unter Verwendung des biologischen Photochroms Bakteriorhodopsin. Dissertation, Philipps-Universität Marburg, 2000 [80] Y. CAO, G. VARO, M. CHANG, B. NI, R. NEEDLEMAN, J. K. LANYI Water is Required for Proton Transfer form Aspartate-96 to the Bacteriorhodopsin Schiff Base. Biochemistry, 30 (1991) 10972-10979
  14. S. KUSHWAHA, M. KATES, W. MARTIN Charakterization and Composition of the Purple and Red Membrane from Halobacterium cutirubum Can. J. Biochem., 53 (1975) 284-292
  15. J. E. HAFEMEISTER, J. T. KOFRON, M. B. MASTHAY UV-induced Photodegradation of Bacteriorhodopsin Photochem. Photobiol. Abstr. Supplement, 57 (1993) 61
  16. M. BRAIMAN, R. MATHIES Resonance Raman Spectra of Bacteriorhodopsin's Primary Photoproduct: Evidence for a Dstorted 13-cis Retinal Chromophore Proc. Natl. Acad. Sci., 79 (1982) 403-407
  17. Y. YOKOYAMA, M. SONOYAMA, T. Nakano, S. MITAKU Structural Change of Bacteriorhodopsin in the Purple Membran above pH 10
  18. N. HAMPP, D. OESTERHELT Bacteriorhodopsin and its Potential in Technical Applications Wiley-VCH, Weinheim, 2004. [64]
  19. E. LAM, L. PACKER Nonionic Detergent Effects on Spectroscopic Characteristics and the Photocycle of Bacteriorhodopsin in Purple Membranes Archieves Biochem. Biophys., 221(2) (1983) 557-564
  20. J. HOFRICHTER, E. R. HENRY, R. H. LOZIER Photocylces of Bacteriorhodopsin in Light and Dark-Adapted Purple Membrane. Studies by Time-Resolved Absorption Spectroscopy Biophys. J., 56 (1989) 695-706
  21. A. CORCELLI, V. LATTANZIO, G. MASCOLO, P. PAPADIA, F, FANIZZI Lipid-protein Stochiometries in a Crystalline Biological Membrane: NMR- Quantitative Analysis of the Lipid Extract of the Purple Membrane [10] X. MO, M. P. KREBS, S. M. YU Directed Synthesis and Assembly of Nanoparticles Using PM Small, 2(4) (2006) 526
  22. Y. SHEN, C. SAFINYA, K. LIANG, A. RUPPERT, K. ROTHSCHILD Stabilization of the Membrane Protein Bacteriorhodopsin to 140 °C in Two- Dimensional Films Nature, 366 (1993) 94-106
  23. I. KOLTOVER, J. RAEDLER, T. SALDITT, K. ROTHSCHILD, C. SAFINYA Phase Behaviour and Interaction of the Membrane-Protein Bacteriorhodopsin Phys. Rev. Lett., 82 (1999) 3184-3187
  24. H. HOUJOU, Y. INOUE, M. SAKURAI Physical Origin of the Opsin Shift of Bacteriorhodopsin. Comprehensive Analysis Based on Medium Effect Theory of Absorption Spectra Biochem. Biophys. Acta, 120 (1998) 4459-4470
  25. D. OESTERHELT, W. STOECKENIUS Halobacterium halobium and its Fractionation into Red and Purple Membrane. Methods of Enzymology, 31 (1974) 667-678
  26. D. OESTERHELT, W. STOECKENIUS Rhodopsin-like Protein from the Purple Membrane of Halobacterium Nat. New Biol., 233 (1971) 149
  27. M. EISENBACH, S. R. CAPLAN, G. TANNY Interaction of Purple Membrane with Solvents: I. Applicability of Solubility Parameter Mapping Biochim. Biophy. Acta, 554 (1979) 269-280
  28. D. OESTERHELT The Structure and Mechanism of the Family of Retinal Proteins from Halophilic Archaea Structural Biology, 8 (1998) 489-500.
  29. I. KOVACS, G. VARO Charge Motion in Vacuum-dried Bacteriorhodopsin J. Photochem. Photobiol. B Biol., 1 (1988) 469-474
  30. J. LANYI, G. VARO The Photocycles of Bacteriorhodopsin Isr. J. Chem., 35 (1995) 365-385 [20] R.-P. BAUMANN Morphologie von Purpurmembran an Grenzflächen Diplomarbeit, Philipps Universität Marburg, 2008 [21] J. LANYI Proton Transferss in the Bacteriorhodopsin Photocycle Biochem. Biophys. Acta, 1757 (2006) 1012-1018 [22] J. LANYI Bacteriorhodopsin Biochem. Biophys. Acta, 1460 (2000) 1-3
  31. E. del RIO, J. M. GONZALEZ-MANAS, J.-I. G. GURTUBAY, F. M. GONI On the Mechanism of Bacteriorhodopsin Solubilization by Surfactants Archieves Biochem. Biophys., 291(2) (1991) 300-306 [51] E. H. L. TAN, R. R. BIRGE Correlation Between Surfactant/Micelle Structure and the Stability of Bacteriorhodopsin in Solution Biophys. J., 70 (1996) 2385-2395 [52] N. HAMPP, M. NEEBE Bacteriorhodopsin-based Multi-level Optical Security Features. In: Optical Security and Counterfeit Deterrence Techniques VI (ed. R. L. van Renesse) SPIE, Bellingham, USA, 6075 (2006) 60750M, 1-9 [53] http://www.applichem.com vom 03.02.2009 [54] SRIAMA M. BHAIRI A Guide to the Properties and Use of Dertergens in Biology and Biochemistry Calbiochem 2001 [55] Airproducts, Surynol ® 400 Series Surfactants [56] BASF, http://www.BASF.com vom 03.02.2009 [57] Dupont, http://www2.dupont.com vom 03.02.2009 [58] V. L. SHNYROV, P. L. MATEO Thermal Transitions in the Purple Membrane from Halobacterium Halobium FEBS Lett.,, 324(2) (1993) 237-240


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